Proteiini

Kohteesta Wikipedia
Siirry navigaatioon Siirry hakuun
Tämä artikkeli kertoo proteiinista. Munanvalkuaisesta, katso artikkeli Kananmuna ja silmänvalkuaisesta artikkeli Kovakalvo (silmä).
Myoglobiinin 3D-rakenne, jossa on eri väreillä kuvattu α-heliksit. Tämän proteiinin rakenne saatiin selville röntgenkristallografian avulla.

Proteiini eli valkuaisaine on aminohappoketjusta koostuva orgaaninen yhdiste tai usein monen toisiinsa liittyneen aminohappoketjun muodostama kompleksi. Proteiinit kuuluvat perusravintoaineisiin rasvojen ja hiilihydraattien kanssa. Lähes kaikilla tunnetuilla eliöillä proteiineja muodostavat samat 20 aminohappoa. Aminohapot ovat sitoutuneet toisiinsa peptidisidoksin. Aminohappoketjuja kutsutaan myös polypeptideiksi. Muutaman aminohapon ketju on oligopeptidi. Aminohappoketjujen katsotaan aina alkavan siitä päästä, jossa on vapaa aminoryhmä (nk. N-pää tai N-terminaali) ja loppuvan päähän, jossa on vapaa karboksyyliryhmä (nk. C-pää tai C-terminaali).

Proteiinien tehtäviä[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Proteiinit ovat kaikkien solujen rakennusaineita. Niitä on useimpien solujen kuivamassasta yli 50 %.[1] Rakennusaineina olemisen lisäksi proteiinit suorittavat lähes kaikki solun toiminnot ja ovat siten välttämättömiä elintoiminnoille.[2] Proteiineja tarvitaan elimistössä sen typen, nesteen, hapon, emäksen sekä kaliumin ja natriumin tasapainon ylläpitämiseen. Proteiinit mahdollistavat solujen liikkumisen, yhteenliittämisen, signaalivälityksen ja immuunipuolustuksen. Ne myös säätelevät geenejä eli toimivat transkriptiotekijöinä. Jotkin proteiinit toimivat entsyymeinä.

Solukalvoissa sijaitsevat proteiinit toimivat kanavina ja pumppuina, joiden avulla säädellään pienten molekyylien kulkua solusta ulos ja sisään soluun, sekä reseptoreina, jotka välittävät viestejä solun ulkopuolelta solun sisälle. Proteiinit voivat olla ikään kuin molekulaarisia koneita: Solunsisäiset moottoriproteiinit, esimerkiksi kinesiini, huolehtivat molekyylien kuljetuksesta sytoplasmassa ja topoisomeraasit kykenevät muuttamaan DNA:n rakennetta. Proteiinit voivat erikoistua moniin vaihteleviin tehtäviin: Vasta-aineiksi mahdollistamaan elimistölle vieraiden kappaleiden ja solujen, esimerkiksi bakteerien ja virusten, tuhoamisen, toksiineiksi, hormoneiksi, kuten insuliini ja glukagoni, jäätymisenestoproteiineiksi, soluväliaineen elastisiksi säikeiksi tai luminesenssin lähteiksi. Proteiineja muodostuu elimistössä DNA:n koodaamina aminohapoista translaatiossa.[2]

Luokittelu[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Proteiineja voidaan luokitella eri tavoin, ja monet proteiinit kuuluvat useampaan kuin yhteen alla esitellyistä luokista. Näille luokille voi olla myös omat alaluokkansa.

Muoto ja liukoisuus[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Muotoon ja liukoisuuten perustuen proteiinit voidaan jakaa

  • kuitumaisiin proteiineihin. Näistä monet eivät ole vesiliukoisia, tai liukene muihinkaan liuottimiin, kuten orgaanisiin liuottimiin, laimeisiin happoihin ja emäksiin. Nämä ovat usein rakenneproteiineja, ja voivat olla elastisia. Esimerkkejä: kollageenit, elastiinit, keratiinit ja fibroiinit.[3]
  • globulaarisiin proteiineihin. Nämä ovat pallomaisia. Näistä monet ovat vesiliukoisia ja ovat myös entsyymeitä. Esimerkkejä: sytokromi C ja hemoglobiini.[3]
  • kalvoproteiineihin. Nämä ovat solujen kalvoihin kiinnittyneitä proteiineja, joiden liukoisuus vaihtelee tyypin mukaan. Esim. kalvoon löyhästi kiinnittyneet eli perifeeriset proteiinit ovat vesiliukoisia. Kalvoon upottautuneissa proteiineissa taas on selkeitä rasvaliukoisia osia kalvon läpäisevissä kohdissa.[4]

Kemia[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Kemiallisen rakenteen perusteella proteiinit voidaan jakaa

Toiminta[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Toimintaan perustuen proteiinit voidaan jakaa mm. (lista ei ole täydellinen)

Muut[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Proteiineja luokitellaan monin eri tavoin niiden kolmiulotteisen muodon eli laskostumistavan mukaan. Nämä luokittelumenetelmät ovat osin subjektiivisia. Yksi tällainen hyvin yleinen menetelmä on SCOP-tietokannan (eng. Structural Classification of Proteins) käyttämä tapa, jossa luokittelu suoritetaan osin manuaalisesti ja se vaatii asiantuntijuutta. SCOP-luokittelussa proteiinit jaetaan "taksoneihin" rakenteen perusteella. Taksonit ovat ylimmästä alimpaan: luokka, laskos, superperhe ja perhe. Luokka-taksonin luokkia ovat mm. vain α-kierteitä sisältävät proteiinit ja vain β-levyjä sisältävät proteiinit.[5]

Entsyymien kohdalla yleinen ja yleispätevä luokittelutapa ovat niiden katalysoiman reaktion tyyppiin perustuvat EC-numerot.[6]

Proteiineja luokitellaan myös niiden evoluutiohistorian perusteella. Tätä kehityshistoriaa tutkii fylogenetiikka, jossa eräs proteiinien kehityshistorian esitystapa ovat proteiinien "sukupuut" eli fylogeneettiset puut.[7]

Proteiinit ravinnossa[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Proteiinit ovat myös tärkeitä ravintoaineita, joita ihmisen täytyy saada ruokavaliosta solujen rakennusaineiksi, lihasmassan ylläpitämiseksi sekä proteiinin aiheuttamien puutostilasairauksien välttämiseksi. Ihmisille on selvitetty proteiinin saantisuositus, mikä kertoo sen kuinka paljon ihmisen tulisi saada proteiinia ravinnosta vuorokaudessa. Ylitsemenevä osa ei imeydy ja se tulee ulosteen mukana pois kehosta. Ulosteeksi päätymätön ylimääräinen proteiini muuttuu kehossa sokeriksi, joka varastoituu rasvana ihmiseen.[8]

Ihmisen elimistö ei kykene varastoimaan proteiineja hyvin, vaan se voi hyödyntää kerrallaan vain 20–40 grammaa proteiinia, ja ylimäärä hapetetaan energiaksi.[9][10] Länsimaissa käytetään yleisesti paljon lihaa ja uloste voi sisältää monta kymmentä prosenttia imeytymätöntä proteiinia.

Paljon proteiineja sisältävät muun muassa juusto, kala, palkokasvit, liha, kana, kananmunat ja pähkinät[11]. Myös maito ja maitotuotteet ovat tärkeitä proteiininlähteitä. Usein ihmiset saavat kuitenkin suuren osan proteiinista erilaisista viljatuotteista, kuten leivästä ja pastasta. Kaikki kasvikset sisältävät proteiinia, mutta tuoreissa hedelmissä proteiinien osuus on melko alhainen. Proteiinien ravitsemuksellinen laatu määritellään niiden sisältämien aminohappojen mukaan. Lähes kaikki eläin- ja kasviproteiinit sisältävät ihmiselle välttämättömiä aminohappoja, mutta hyvin vaihtelevina pitoisuuksina. Eläinkunnan proteiineissa liivatetta lukuun ottamatta ja kasvikunnan tuotteista muun muassa soijapavuissa sekä kvinoassa katsotaan olevan siinä määrin välttämättömiä aminohappoja, että ne lasketaan kokonaisiksi proteiinin lähteiksi. Vegaaniruokavaliossa tarvittavat aminohapot saadaan helposti syömällä päivän aikana erilaisia viljoja, juureksia, palkokasveja ja kasviksia.[12][13] Välttämättömien aminohappojen riittävän saannin kannalta on kuitenkin oleellisempaa syödä riittävän paljon kuin riittävän monipuolisesti, eikä proteiinin puutostiloja käytännössä esiinny ihmisillä, jotka saavat ravinnostaan tarpeeksi kaloreita.[14][15][16]

Joidenkin elintarvikkeiden proteiinipitoisuuksia:

Elintarvike Proteiinia g / 100 g
Soijarouhe sellaisenaan, vaalea tai tumma 49,2 [17]
Soijapapu, kuivattu 35,9 [18]
Broileri, koipi-reisi, nahaton, uunissa paistettu 27,8 [19]
Siankinkku rasvoineen 26,5 [20]
Juusto, tuotekeskiarvo 25,0 [21]
Hamppu, kokonainen siemen 24,8 [22]
Manteli 24,1 [23]
Kala keskiarvo, paistettu 20,5 [24]
Soijarouhe, keitetty 18,8 [25]
Sika-nautajauheliha 17,6 [26]
Broilerileikkele, kokoliha 17,5 [27]
Kananmuna, kuoreton 12,5 [28]
Ruisleipä, ruispalat, vaasan 9,2 [29]
Soijapihvi, paistettu 7,8 [30]
Härkäpapu, keitetty 7,6 [31]
Herne 5,1 [32]
Kevytmaito, rasvaa 1,5 % 3,0 [33]
Peruna, kuorittu, keitetty, suolaton 1,9 [34]

Tarve ja saanti[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Proteiinien tarve vaihtelee yksilöllisesti, esimerkiksi iän ja liikuntatottumusten mukaan. Suomalaisten ravitsemussuositusten mukaan proteiinin osuus energiansaannista tulisi olla noin 10–20 E%.[35] Työikäiseen väestöön kuuluvan keskimääräiset 1888 kilokaloria nauttivan henkilön pitäisi siten saada päivittäin 47–93 grammaa proteiinia.[36][37] Proteiinien osuus työikäisten suomalaisten energiansaannista on nykyisin 17 prosenttia. Naiset saavat ravinnosta proteiinia keskimäärin 67 grammaa päivässä ja miehet 89 grammaa. Vanhukset tarvitsevat keski-ikäisiä enemmän proteiineja eli 80–100 grammaa päivässä.[38] Suomalaiset saavat proteiinin suurimmaksi osaksi liharuoista, maitovalmisteista sekä vilja- ja leivontatuotteista.[39]

Puute[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Proteiinien liian vähäisestä saannista voi olla vakavia seurauksia. Esimerkiksi kehitysmaissa yleinen kvašiorkor on pienillä lapsilla esiintyvä proteiinin puutteellisesta saannista aiheutuva vakava sairaus. Toinen tunnettu proteiininpuutostauti marasmi johtuu riittämättömästä energian ja proteiinin saannista. Oireina ovat lihasten heikkeneminen, kasvun pysähtyminen sekä kehon kyvyttömyys säilyttää lämpöä.

Japanilaisen tutkimuksen mukaan vanhoilla miehillä liian vähäinen eläinproteiinin saanti yhdistyy selvästi heikentyneeseen kykyyn toimia älyllisesti, sosiaalisesti ja arkipäivän askareissa, tutkimus ei kuitenkaan tee eroa kasviproteiinien ja eläinproteiinien välillä.[40]

Liikasaanti[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Runsaalla proteiinien saannilla ei ole terveyttä edistäviä vaikutuksia, koska tarvetta suuremmat proteiinimäärät käytetään lähinnä energian tuotantoon. Liiallinen proteiinien syönti lisää janontunnetta ja virtsaneritystä, mikä saattaa rasittaa munuaisia, suolistoa ja aiheuttaa kehon kuivumista. Lisäksi runsas proteiinien saanti lisää jonkin verran kalsiumin eritystä virtsaan.[41]

Proteiinisynteesi[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Proteiinisynteesi käynnistyy kun jokin geeni aktivoituu sen säätelyalueeseen kiinnittyneiden proteiinimolekyylien avulla. RNA-polymeraasientsyymi rakentaa lähetti-RNA:n tumassa transkriptiossa (RNA-synteesissä). Eli entsyymit aukaisevat DNA:n kaksoiskierteen ja nukleotidien vetysidokset katkeavat hetkellisesti. Geenin luenta alkaa, kun RNA-polymeraasientsyymi kiinnittyy geenin promoottoriosaan. RNA-polymeraasi etenee emäspariperiaatteen mukaisesti nukleotidi kerrallaan. Lähetti-RNA:n valmistuessa DNA sulkeutuu taas kaksoiskierteeksi. Näin valmistuu esiaste-RNA, jossa ovat mukana myöskin geenin intronialueet.

Silmukoinnissa esiaste-RNA:sta tehdään lähetti-RNA:ta. Intronialueet ”silmukoidaan” pois entsyymeillä ja valmis lähetti-RNA (yleensä 1 000–1 500 nukleotidia) lähetetään tumahuokosten kautta solulimaan.

Solulimassa lähetti-RNA kulkeutuu ribosomin pinnalle ja kulkeutuu sen pinnalla kunnes kohtaa aloituskolmikon, joka on AUG. Lähetin sisältämä ohje tulkitaan 3 emäksen joukkoina emäspariperiaatteen mukaisesti. DNA:ssa on neljä erilaista aminohappoa, joten emäskolmikkoja on mahdollista rakentua 64 erilaista. Aloituskolmikon jälkeen: järjestyksessä jokaista kolmikkoa vastaava siirtäjä-RNA (toisessa päässä vastinemäskolmikko ja toisessa sitä vastaava aminohappo) kiinnittyy kolmikkoon ja alkaa näin rakentamaan aminohappojen järjestystä. Oikea aminohappo kiinnittyy peptidisidoksella aminohappoketjuun. Lähetti-RNA liikkuu ribosomia pitkin kunnes saavuttaa lopetuskolmikon ja irtoaa ribosomista. Aminohappoketju eli polypeptidi on noin 100–1000 aminohappoa. Lopuksi entsyymit pilkkovat lähetti RNA:n nukleotideiksi ja aminohappoketju saa sen primaari- ,sekundaari- ,tertiaari- ja kvartaarirakenteensa.

Rakenne[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Pääartikkeli: proteiinin rakenne

Proteiinien rakennetta luokitellaan neljällä tasolla:[42]

  • Primaarirakenne on aminohappojen järjestys polypeptidiketjussa. Aminohapot liittyvät toisiinsa peptidisidoksin.
  • Sekundaarirakenteella viitataan muun muassa proteiinin muotoon vaikuttaviin rikkisiltoihin ja vetysidoksiin, joilla on vaikutusta atomien järjestykseen polypeptidiketjun selkärangassa. Tunnetuimmat sekundaarirakenteet ovat α-kierteet eli α-heliksit ja β-laskokset eli β-levyt (lamellit). α-heliksi on yleinen rakenne globulaarisilla proteiineilla.
  • Tertiaarirakenne tarkoittaa proteiinin avaruudellista rakennetta kokonaisuudessaan. Tertiaarirakenteen muodostumiselle tärkeitä ovat etenkin vetysidokset ja rikkisillat. Proteiinin denaturoituessa lämpötilan tai kemikaalin vaikutuksesta sen tertiaarirakenne hajoaa.
  • Kvartaarirakenne tarkoittaa usean aminohappoketjun ryhmittymää. Esimerkiksi hemoglobiini on neljän yhteenliittyneen proteiinin muodostama tetrameeri.

Edellä mainittujen rakenteiden lisäksi löyhempänä rakenteena voidaan pitää erilaisia proteiinien muodostamia toiminnallisia komplekseja, kuten DNA:n replikaatiosta vastaava kompleksi. Kompleksin osat ovat erillisiä proteiineja.

Proteiinit ovat niin pieniä, ettei niiden rakennetta voida tutkia tavallisella valomikroskoopilla. Proteiinien tai proteiinikompleksien karkea rakenne voidaan selvittää elektronikryomikroskopialla. Proteiinien atomitason rakenne saadaan selville röntgenkristallografialla tai ydinmagneettisella resonanssispektroskopialla (NMR-spektroskopia). Proteiinien röntgenkristallografista tutkimusta varten proteiini on kiteytettävä, mikä on usein työlästä ja vaikeaa. Kiteytetyn proteiinin muoto voi lisäksi olla erilainen kuin luonnollisessa tilassa. NMR-tekniikassa proteiinit ovat vapaita liikkumaan toisin kuin kiteessä, mutta sillä saadaan selville vain pienten proteiinien tai peptidien rakenne tarkasti. Rakennetta voidaan myös estimoida erilaisten ohjelmien avulla, kun aminohapposekvenssi tunnetaan.

Proteiinien kolmiulotteiset rakenteet tallennetaan Protein Data Bank -tietokantaan.

Denaturaatio[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Proteiinit menettävät rakenteensa eli denaturoituvat, jos ne joutuvat niille epäsuotuisiin oloihin, esimerkiksi kuumaan lämpötilaan tai hyvin happamiin tai emäksisiin olosuhteisiin. Myös alkoholit ja suuri suolapitoisuus voivat denaturoida proteiineja. Proteiinien denaturoituessa ne menettävät funktionsa ja toimintakykynsä. Denaturaatio voi olla pysyvää tai väliaikaista. Ihmisen proteiinit voivat denaturoitua, jos elimistön lämpötila nousee yli 42 asteeseen. Denaturaation vastareaktio on renaturaatio, jossa proteiinit saavat takaisin rakenteensa. Yli 42 asteen kuume aiheuttaa ihmiskehon proteiinien denaturoitumista, kuume harvoin kohoaa näin korkeaksi, mutta sellaisessa tapauksessa potilasta täytyy jäähdyttää esimerkiksi asettamalla hänet kylmävetiseen kylpyammeeseen. Aivojen proteiinien denaturoituminen vaikuttaa pysyvästi ihmisen aivotoimintaan.

Denaturaatiota käytetään hyväksi ruoan, muun muassa juustojen, lihan ja kananmunien, valmistuksessa.

Löytö- ja tutkimushistoria[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Käännös suomeksi
Tämä artikkeli tai sen osa on käännetty tai siihen on haettu tietoja muunkielisen Wikipedian artikkelista.
Alkuperäinen artikkeli: en:Protein

Nykyisin proteiineina tunnettuja aineita tutkivat jo 1700-luvulla muun muassa Beccari, Parmentier, Berthollet ja Antoine Fourcroy. He pitivät nämä aineet muista erottavana tuntomerkkinä erityisesti sitä, että ne koaguloituvat tai saostuvat kuumassa tai happojen vaikutuksesta.[43] Heidän tutkimiaan proteiineja olivat muun muassa munanvalkuainen, veren seerumialbumiini, fibriini ja vehnän gluteeni.

Gerardus Johannes Mulder oli huomattava proteiinien varhainen tutkija.

Tarkemmin proteiineja tutki 1800-luvulla hollantilainen kemisti Gerardus Mulder[44] Hän selvitti monien yleisten proteiinien alkuainekoostumuksen ja totesi, että melkein kaikilla proteiineilla oli sama empiirinen kaava, C400H620N100O120P1S1.[45] Tästä hän päätteli, että kaikki proteiinit koostuisivat samanlaisista, hyvin suurista molekyyleistä. Mulder tunnisti myös joukon proteiinien hajotessa syntyviä aineita kuten aminohappo leusiinin, jolle hän esitti lähes oikean molekyylipainon 131 atomimassayksikköä.[45]

Jöns Jacob Berzelius nimesi proteiinit vuonna 1838.

Nimen proteiini näille aineille antoi Mulderin työtoverina toiminut ruotsalainen kemisti Jöns Jacob Berzelius vuonna 1838.[46] Sana on johdettu kreikan kielen sanasta πρώτειος (proteios), joka merkitsee "ensisijaista",[47] "johtavaa" tai "edellä seisovaa".[48] Aikaisemmin näistä aineista oli käytetty muun muassa nimiä "albumiinit" tai "alnumiiniset materiaalit", saksaksi Eiweisskörper ("munanvalkuaisaineet"),[48] mistä myös suomenkielinen nimitys valkuaisaineet on peräisin.

Varhaiset ravitsemustieteilijät kuten saksalainen Carl von Voit pitivät proteiinia kaikkein tärkeimpänä ravintoaineena ruumiinrakenteen ylläpitämiseksi, sillä yleisesti uskottiin, että "liha tekee lihaa.".[49] Karl Heinrich Ritthausen laajensi tunnettujen proteiinilaatujen joukkoja tunnistaessaan glutamiinihapon. Thomas Burr Osborne laati Connectitutin maatalouden koeasemalla yksityiskohtaisen yhteenvedon kasviproteiineista. Yhdessä Lafayette Mendelin kanssa ja soveltaen Liebigin minimilakia laboratoriorottien ruokintaan hän tunnisti ravitsemuksen kannalta välttämättömät aminohapot. Työtä jatkoi ja sen tuloksia julkaisi William Cumming Rose. Vuonna 1902 Franz Hofmeister ja Hermann Emil Fischer osoittivat tutkimuksillaan, että proteiinit ovat rakenteeltaan aminohapoista koostuvia polypeptideja[50][51] Proteiinien keskeinen merkitys elävien olentojen entsyymeinä kävi selväksi vasta, kun James B. Sumner vuonna 1926 osoitti, että ureaasi-entsyymi on proteiini.[52]

Useimpia proteiineja on vaikea eristää puhtaina suuria määriä, minkä vuoksi varhaisten biokemistien oli vaikea tutkia niitä. Siksi varhainen tutkimus keskittyikin niihin proteiineihin, joita on muita helpompi eristää puhtaina ja joita on muun muassa veressä, munanvalkuaisessa, erilaisissa toksiineissa ja ruoansulatusentsyymeissä, joita oli saatavissa teurastamoista. Armour Hot Dog Co. eristi 1950-luvulla kilogramman verran puhdasta naudan haimasta saatua ribonukleaasi A:ta ja tarjosi sitä tiedemiehille vapaasti saatavaksi. Tämän vuoksi ribonukleaasi A:sta tulikin seuraaviksi vuosikymmeniksi keskeinen biokemiallisten tutkimusten kohde.[45]

John Kendrew ja tekeillä oleva myoglobiinin malli

Linus Pauling esitti ensimmäisenä, että tavallisten proteiinien sekundaarirakenne perustuu vetysidoksiin, mitä ajatusta William Astbury vuonna 1933 kehitti edelleen.[53] Walter Kauzmannin myöhemmät denaturoitumista koskevat tutkimukset,[54][55] jotka osittain perustuivat Kaj Linderstrøm-Langin aikaisempiin tutkimuksiin,[56] selvittivät proteiinien laskostumisen ja hydrofobisten vuorovaikutusten välittämät rakenteet.

Ensimmäinen proteiini, jonka aminohappojärjestys selvitettiin, oli insuliini, jonka osalta asian selvitti Frederick Sanger vuonna 1949. Selvittäessään aminohappojen järjestyksen hän osoitti myös lopullisesti, että proteiinimolekyylit ovat aminohappojen lineaarisia polymeerejä, eivät haarautuneita ketjuja, kolloideja tai sykloleja[57] Tästä saavutuksestaan hän sai vuonna 1958 Nobelin kemianpalkinnon.[58]

Ensimmäiset proteiinit, joiden kolmiulotteinen rakenne selvitettiin, olivat hemoglobiini ja myoglobiini, joista edellisen rakenteen selvitti Max Perutz, jälkimmäisen John Kendrew, molemmat vuonna 1958.[59][60] 2018 loppuun mennessä Protein Data Bankiin on kerätty 136 896 proteiinin atomirakenteet.[61] Viime aikoina atomien sijainteja toistensa suhteen molekyyleissä on tutkittu kryoelektronimikroskopialla,[62] ja pienten proteiinien osalta niitä on voitu myös laskennallisesti ennustaa.[63]

Katso myös[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Lähteet[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

  • E Buxbaum: Fundamentals of protein structure and function. Springer, 2007. ISBN 9780387263526.

Viitteet[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

  1. Happonen, Holopainen, Sotkas, Tenhunen, Tihtarinen-Ulmanen, Venäläinen: Bios 2 - Solu ja perinnöllisyys, s. 51. Helsinki: WSOY, 2008. ISBN 978-951-0-34308-1.
  2. a b Alberts B et al.: ”Chapter 3 Proteins”, Molecular Biology of The Cell 4th edition. New York: Garland Science, 2002. ISBN 0-8153-3218-1.
  3. a b c d e f g h i j k l m n o p q JL Jain, S Jain, N Jain: Fundamentals of biochemistry, s. 204-213. 6. painos. S. Chand & Co., Ltd, 2005. ISBN 9788121924535.
  4. D Voet, JG Voet, CW Pratt: Fundamentals of biochemistry: life at the molecular level, s. 262-268. 5. painos. John Wiley & Sons, Inc., 2016. ISBN 9781118-918401.
  5. Buxbaum, s. 23-24
  6. Buxbaum, s. 63-65
  7. Buxbaum, s. 54-55
  8. Antti Aro: Proteiinin tarpeellisuus 15.10.2015. Terveyskirjasto Duodecim. Viitattu 1.11.2017.
  9. Juha Hulmi: Seitsemän kysymystä proteiineista – asiantuntijat vastaavat 10.6.2013. Savon Sanomat. Viitattu 12.5.2014.
  10. Jan Sundell: Voimaharjoittelu ja ruokavalio 20.9.2012. Terveyskirjasto, Lääkärilehti Duodecim. Viitattu 12.5.2014.
  11. Elintarvikkeiden koostumustietopankki Fineli. http://www.fineli.fi/foodlist.php?lang=fi
  12. Kustannus Oy Duodecim: Proteiinit ja aminohapot Duodecim - Terveyskirjasto. Viitattu 10.11.2017.
  13. Urheilijan ruokavalio Vegaaniliitto. 21.5.2013. Viitattu 10.11.2017.
  14. Are We Eating Too Much Protein? A Scientist Makes the Connection Between Protein and Cancer One Green Planet. 10.12.2016. Viitattu 4.2.2019. (englanniksi)
  15. The Myth of Complementary Protein Forks Over Knives. 3.6.2013. Viitattu 4.2.2019. (englanniksi)
  16. The McDougall Newsletter www.drmcdougall.com. Viitattu 4.2.2019.
  17. Elintarvike - Fineli fineli.fi. Viitattu 26.10.2016.
  18. Elintarvikkeet (haku) - Fineli fineli.fi. Viitattu 26.10.2016.
  19. Proteiini, kanaruoat Fineli. Viitattu 23.2.2013.
  20. Proteiini, pihvit kyljykset Fineli. Viitattu 23.2.2013.
  21. Proteiini, juusto Fineli. Viitattu 23.2.2013.
  22. Proteiini, hampunsiemen Fineli.
  23. Proteiini, naposteltavat Fineli.
  24. Proteiini, kala Fineli. Viitattu 23.2.2013.
  25. Elintarvike - Fineli fineli.fi. Viitattu 26.10.2016.
  26. Elintarvike - Fineli fineli.fi. Viitattu 26.10.2016.
  27. Elintarvike - Fineli fineli.fi. Viitattu 26.10.2016.
  28. Proteiini, kananmuna Fineli. Viitattu 23.2.2013.
  29. Proteiini, ruisleipä Fineli. Viitattu 23.2.2013.
  30. Elintarvike - Fineli fineli.fi. Viitattu 26.10.2016.
  31. Elintarvike - Fineli fineli.fi. Viitattu 26.10.2016.
  32. Proteiini, kasvikset, tuoreet Fineli. Viitattu 23.2.2013.
  33. Proteiini, maito Fineli. Viitattu 23.2.2013.
  34. Proteiini, perunat Fineli. Viitattu 23.2.2013.
  35. Valtion ravitsemusneuvottelukunta: Terveytta ruoasta! Suomalaiset ravitsemussuositukset 2014 2014. Valtion ravitsemusneuvottelukunta. Viitattu 16.5.2014.
  36. http://keho.net/artikkelit/naytaartikkeli/Suomalaisten-ruokavalio-tanaan-481
  37. http://www.kasvikset.fi/WebRoot/1033640/Page.aspx?id=1048152
  38. Taina Luova: Vanhuuden voimaruokaa. Yhteishyvä 11.9.2009
  39. Paturi, M Tapanainen H, Reinivuo H, Pietinen P (toim.): Finravinto 2007 -tutkimus 2008. Kansanterveyslaitos. Viitattu 6.10.2008.
  40. Katri Kallionpää: Japanilaistutkimus: Liha pitää vanhat miehet hyvässä kunnossa 11.3.2014. Helsingin sanomat. Viitattu 12.3.2014.
  41. Antti Aro: Proteiinin tarpeellisuus 15.10.2015. Terveyskirjasto Duodecim. Viitattu 1.11.2017.
  42. Campbell M K et al.Biochemistry, 2nd Edition. Part II: The three-dimensional structure of proteins. Saunders College Publishing, USA, 1991. ISBN 0-03-001872-2.
  43. Thomas Burr Osborne: ”Historical Review”, The Vegetable Proteins, s. 1-6. Longmans, Green and Co, 1909. https://archive.org/details/vegetableprotein00osbouoft.
  44. Gerardus Mulder: Bulletin des Sciences Physiques et Naturelles en Néerlande, 1938.
  45. a b c D. Perrett: From 'protein' to the beginnings of clinical proteomics. Proteomics: Clinical Applications, Elokuu 2007, 1. vsk, nro 8, s. 720–738. doi:10.1002/prca.200700525.
  46. Hartley Harold: Nature, 1951, 168. vsk, nro 4267. doi:10.1038/168244a0.
  47. New Oxford Dictionary of English
  48. a b J. A. Reynolds, C. Tanford: Nature's Robots: A History of Proteins, s. 15. New York: Oxford University Press, 2003. ISBN 978-0-19-860694-9.
  49. T. L. Bischoff, Carl von Voit: Die Gesetze der Ernaehrung des Pflanzenfressers durch neue Untersuchungen festgestellt. {{{Julkaisija}}}, 1860.
  50. Hofmeister, Franz encyclopedia.com. Viitattu 2.2.2019.
  51. Protein, section: Classification of protein britannica.com. Viitattu 2.2.2019.
  52. James B. Sumner: The isolation and crystallization of the enzyme urease. Preliminary paper.. Journal of Biological Chemistry, 1926, 69. vsk, nro 2, s. 435–441. Artikkelin verkkoversio.
  53. L. Pauling, R. B. Corey: Atomic coordinates and structure factors for two helical configurations of polypeptide chains. Proceedings of the National Academy of Sciences, 15.5.1951, nro 5, s. 235–240. Artikkelin verkkoversio.
  54. W. Kauzmann: Structural factors in protein denaturation. Journal of Cellular Physiology, Toukokuu 1956, nro 47 (Suppl. 1), s. 113–131. doi:10.1002/jcp.1030470410.
  55. W. Kauzmann: Some factors in the interpretation of protein denaturation. Advances in Protein Chemistry, 1959, nro 14, s. 1–63. ISBN 978-0-12-034214-3. doi:10.1016/S0065-3233(08)60608-7.
  56. S. M. Kalman, K. Linderstrøm-Lang, M. Ottsen, F. M. Richards: Degradation of ribonuclease by subtilisin. Biochimica et Biophysica Acta, Helmikuu 1955, 16. vsk, nro 2, s. 297–299. doi:10.1016/0006-3002(55)90224-9.
  57. Frederick Sanger: The terminal peptides of insulin. The Biochemical Journal, 1949, 45. vsk, nro 5, s. 563–574. Artikkelin verkkoversio.
  58. The Nobel Prize in Chemistry 1958 Nobelin säätiö. Viitattu 2.2.2019.
  59. H. Muirhead, M. F. Perutz: Structure of hemoglobin. A three-dimensional fourier synthesis of reduced human hemoglobin at 5.5 Å resolution. Nature, 1963, 199. vsk, nro 4894, s. 633–638. doi:10.1038/199633a0.
  60. J. C. Kendrew, G: Bodo, H. M. Dintzis, R. G. Parrish, H. Wydhoff, D C. Phillips: A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis. Nature, 1963, 181. vsk, nro 4610, s. 662–666. doi:10.1038/181662a0. Bibcode:1958Natur.181..662K..
  61. Protein Data Bank rcsb.org. Viitattu 1.3.2019.
  62. Z. H. Zhou: Towards atomic resolution structural determination by single-particle cryo-electron microscopy. Current Opinion in Structural Biology, Huhtikuu 2008, 18. vsk, nro 2, s. 218–228. doi:10.1016/j.sbi.2008.03.004. Artikkelin verkkoversio.
  63. O. Keskun, N. Tuncbag, A. Gursoy: Characterization and prediction of protein interfaces to infer protein-protein interaction networks. Current Pharmaceutical Biotechnology, Huhtikuu 2008, 9. vsk, nro 2, s. 67–76.

Aiheesta muualla[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]