Aminohappo
Wikipedia
Aminohapot ovat orgaanisia yhdisteitä, joissa on sekä amino- (-NH2) että karboksyyliryhmä (-COOH) liittyneenä samaan molekyyliin.[1] Aminoryhmä on emäksinen ja karboksyyliryhmä hapan. Aminohapot polymeroituvat polypeptideiksi, joista pisimpiä kutsutaan proteiineiksi.
Aminohapot esiintyvät tavallisimmin fysiologisessa pH:ssa (pH 7,4) kahtaisioneina, jolloin karboksyyliryhmä on negatiivisesti varautunut ja aminoryhmä on positiivisesti varautunut. Jos aminohapon aminoryhmä on sitonut saman aminohapon karboksyyliryhmän luovuttaman vetyatomin, tapahtumaa kutsutaan sisäiseksi suolanmuodostukseksi. Näin muodostunut COO--ryhmä voi sitten toimia emäksenä ja NH3+-ryhmä happona. Koska aminohappo on sekä happo että emäs, sitä sanotaan amfolyyttiseksi yhdisteeksi.
Aminohapot voivat polymeroitua, jolloin ne muodostavat peptidejä. Tällöin aminohapot liittyvät toisiinsa peptidisidoksin kondensaatioreaktiossa. Kaikki proteiinit ovat muodostuneet useista kymmenistä, jopa sadoista tai tuhansista polymeroituneista aminohapoista (polypeptidi). Proteiinien rakenneosina esiintyy noin 20 erilaista alfa-aminohappoa - kaikkia lajeja ei kuitenkaan ole mukana jokaisessa proteiinissa. Proteiinien aminohapot ovat optisesti aktiivisia ja kaikki L-isomeerejä, lukuun ottamatta yksinkertaisinta aminohappoa eli glysiiniä, jonka alfa-hiiliatomiin on amino- ja karboksyyliryhmän lisäksi liittynyt kaksi vetyatomia.
Elimistössä on jopa kymmeniä aminohappoja, mutta vain kahtakymmentä aminohappoa vastaa jokin kolmen emäsparin yhdistelmä DNA:n geneettisessä koodissa. Kaikki DNA:n koodaamat aminohapot ovat ns. alfa-aminohappoja, joissa amiini- ja karboksyyliryhmä liittyvät samaan hiileen. Alfa-aminohapot ovat biokemiassa keskeisiä molekyylejä. Lisäksi aminohapoilla on erilliset L- ja D-muodot, mutta elimistön kaikki aminohapot ovat L-aminohappoja. Osa aminohapoista voi ihmisen elimistössä muuttua toisikseen. Niiden joukossa on kuitenkin kahdeksan välttämätöntä aminohappoa, joita ihminen ei kykene valmistamaan muista vaan joita on saatava riittävästi ravinnosta. Jotkut hormonit ovat oligopeptidejä, jotka koostuvat muutamista aminohapoista. Esimerkiksi oksitosiini, joka käynnistää kohdun ja maitorauhastiehyiden supistumisen, koostuu yhdeksästä aminohaposta. Vasopressiini, joka puolestaan osallistuu verenpaineen säätelyyn, rakentuu myös yhdeksästä aminohaposta. Oksitosiinin ja vasopressiinin aminohappoketjuissa on eroa yhden aminohapon verran, mikä kuitenkin vaikuttaa ratkaisevasti niiden toimintaan ihmiselimistössä. Sokeriaineenvaihdunnan säätelyssä keskeinen hormoni, insuliini on 51 aminohaposta muodostunut hormoni.
Aminohapot pysyvät koossa yli 100 °C:ssä proteiinien hajottua Ensimmäisenä hajoavat kysteiini 175−178 °C:ssä ja glutamiini 185−186 °C:ssä, ja aminohapot alkavat kiehua vasta yli 200 °C:ssä.[2]
Sisällysluettelo |
[muokkaa] Aminohappojen ryhmittely
Aminohappojen tärkein biokemiallinen ominaisuus on niiden hydrofobisuus tai hydrofiilisyys ja happamuus tai emäksisyys. Kaikki happamat ja emäksiset aminohapot ovat hydrofiilisiä. Nämä ominaisuudet ovat tärkeitä muun muassa proteiinien alfa-kierteissä ja proteiinien laskostumisessa. Aineenvaihdunnassa on merkittävää myös se, mitä erityisryhmiä tai atomeja aminohappo sisältää.
| Erityisryhmä/Ominaisuus | Emäs | Hydrofobinen | Varaukseton hydrofiilinen | Happo |
|---|---|---|---|---|
| Typpipitoinen¹ | histidiini, arginiini, lysiini | tryptofaani | asparagiini, glutamiini | - |
| Rikkipitoinen | - | metioniini | kysteiini, homokysteiini | - |
| Kaksoishappo² | - | - | - | asparagiinihappo, glutamiinihappo |
| Aromaattinen | histidiini | fenyylialaniini, tryptofaani | tyrosiini | - |
| Alkoholi | - | - | seriini, treoniini | - |
| Ei erityisryhmiä | - | leusiini³, isoleusiini³, valiini³, alaniini, proliini4 | glysiini | - |
| 1. Alfa-aminoryhmän lisäksi 2. Kaksi karboksyyliryhmää 3. sisältää metyyliryhmän 4. Proliinin aminoryhmä on osa viisirengasta ja sekundäärinen |
||||
[muokkaa] Rakenteet
Rakenteet ja lyhenteet niille 20 aminohapolle, joita vastaa jokin geneettinen koodi.
 L-Alaniini (Ala / A) |
.png) L-Arginiini (Arg / R) |
 L-Asparagiini (Asn / N) |
 L-Asparagiinihappo (Asp / D) |
 L-Kysteiini (Cys / C) |
 L-Glutamiinihappo (Glu / E) |
 L-Glutamiini (Gln / Q) |
 Glysiini (Gly / G) |
 L-Histidiini (His / H) |
 L-Isoleusiini (Ile / I) |
 L-Leusiini (Leu / L) |
 L-Lysiini (Lys / K) |
 L-Metioniini (Met / M) |
 L-Fenyylialaniini (Phe / F) |
 L-Proliini (Pro / P) |
 L-Seriini (Ser / S) |
 L-Treoniini (Thr / T) |
 L-Tryptofaani (Trp / W) |
 L-Tyrosiini (Tyr / Y) |
 L-Valiini (Val / V) |
[muokkaa] Valmistus
Soluissa aminohapot valmistetaan entsyymien ohjaamana. Eläimet saavat osan aminohapoista kasviravinnosta. Ihminen tarvitsee kahdeksaa aminohappoa, mutta bakteerit, hiiva ja kasvit kykenevät tuottamaan tarvitsemansa aminohapot. Elottomasti aminohappoja voidaan valmistaa halogeenihapoista pistämällä halogeeniin paikalle aminoryhmän ammoniakista. Reaktio tapahtuu noin 50 asteessa ja tarvitsee ammoniakkia ja suolappoa. Aminohappoja syntyy myös aldehydeistä ammoniakin ja syaanivedyn avulla.[3]
[muokkaa] Katso myös
[muokkaa] Lähteet
- ↑ Tenhunen, Jukka; Ulmanen, Ismo; Ylänne, Jari: Biologia: Geeni ja biotekniikka, s. 160. 6. uudistettu painos. Helsinki: WSOY, 2004. ISBN 951-0-28293-6.
- ↑ Markus Hirsilä: a -aminohapot (PDF) 24.7.2004. Jyväskylän yliopisto, Matemaattis-luonnontieteellinen tiedekunta, Kemian laitos, Orgaanisen kemian osasto
- ↑ Pentti Mälkönen: Orgaaninen kemia, Perusoppijakso. Otava Helsinki, ISBN 951-1-10574-4, s. 204.
