Aminohapot

Wikipedia
Loikkaa: valikkoon, hakuun
Alfa-aminohapon yleinen rakenne. Hiileen on kiinnittynyt karboksyyliryhmä (COOH), aminoryhmä (NH2), vety (H) ja jokin kolmas ryhmä (R).

Aminohapot ovat orgaanisia yhdisteitä, joissa on sekä amino- (-NH2) että karboksyyliryhmä (-COOH) liittyneenä samaan molekyyliin.[1] Aminoryhmä on emäksinen ja karboksyyliryhmä hapan. Aminohapot polymeroituvat polypeptideiksi, joista pisimpiä kutsutaan proteiineiksi. Ihmiselle välttämättömiä aminohappoja on 20, joista 12 elimistö osaa itse valmistaa. Loput kahdeksan välttämätöntä aminohappoa on saatava ravinnosta. Soluissa aminohapot valmistetaan entsyymien ohjaamana.

Kemiallisia ominaisuuksia[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Aminohapot esiintyvät tavallisimmin fysiologisessa pH:ssa (pH 7,4) kahtaisioneina, jolloin karboksyyliryhmä on negatiivisesti varautunut ja aminoryhmä on positiivisesti varautunut. Jos aminohapon aminoryhmä on sitonut saman aminohapon karboksyyliryhmän luovuttaman vetyatomin, tapahtumaa kutsutaan sisäiseksi suolanmuodostukseksi. Näin muodostunut COO--ryhmä voi sitten toimia emäksenä ja NH3+-ryhmä happona. Koska aminohappo on sekä happo että emäs, sitä sanotaan amfolyyttiseksi yhdisteeksi.

Aminohapot voivat polymeroitua, jolloin ne muodostavat peptidejä. Tällöin aminohapot liittyvät toisiinsa peptidisidoksin kondensaatioreaktiossa. Kaikki proteiinit ovat muodostuneet useista kymmenistä, jopa sadoista tai tuhansista polymeroituneista aminohapoista (polypeptidi). Proteiinien rakenneosina esiintyy noin 20 erilaista alfa-aminohappoa - kaikkia lajeja ei kuitenkaan ole mukana jokaisessa proteiinissa. Proteiinien aminohapot ovat optisesti aktiivisia ja kaikki L-isomeerejä, lukuun ottamatta yksinkertaisinta aminohappoa eli glysiiniä, jonka alfa-hiiliatomiin on amino- ja karboksyyliryhmän lisäksi liittynyt kaksi vetyatomia.

Aminohapot pysyvät koossa yli 100 °C:ssä proteiinien hajottua. Ensimmäisenä hajoavat kysteiini 175−178 °C:ssä ja glutamiini 185−186 °C:ssä, ja aminohapot alkavat kiehua vasta yli 200 °C:ssä.[2]

Aminohappojen ryhmittely[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Aminohappojen tärkein biokemiallinen ominaisuus on niiden hydrofobisuus tai hydrofiilisyys ja happamuus tai emäksisyys. Kaikki happamat ja emäksiset aminohapot ovat hydrofiilisiä. Nämä ominaisuudet ovat tärkeitä muun muassa proteiinien alfa-kierteissä ja proteiinien laskostumisessa. Aineenvaihdunnassa on merkittävää myös se, mitä erityisryhmiä tai atomeja aminohappo sisältää.

Erityisryhmä/Ominaisuus Emäs Hydrofobinen Varaukseton hydrofiilinen Happo
Typpipitoinen¹ histidiini, arginiini, lysiini tryptofaani asparagiini, glutamiini -
Rikkipitoinen - metioniini kysteiini, homokysteiini -
Kaksoishappo² - - - asparagiinihappo, glutamiinihappo
Aromaattinen histidiini fenyylialaniini, tryptofaani tyrosiini -
Alkoholi - - seriini, treoniini -
Ei erityisryhmiä - leusiini³, isoleusiini³, valiini³, alaniini, proliini4 glysiini -
1. Alfa-aminoryhmän lisäksi
2. Kaksi karboksyyliryhmää
3. sisältää metyyliryhmän
4. Proliinin aminoryhmä on osa viisirengasta ja sekundäärinen

Rakenteet[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Rakenteet ja lyhenteet niille 20 aminohapolle, joita vastaa jokin geneettinen koodi.

Biologinen rooli[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Elimistössä on jopa kymmeniä aminohappoja, mutta vain kahtakymmentä aminohappoa vastaa jokin kolmen emäsparin yhdistelmä DNA:n geneettisessä koodissa. Kaikki DNA:n koodaamat aminohapot ovat ns. alfa-aminohappoja, joissa amiini- ja karboksyyliryhmä liittyvät samaan hiileen. Alfa-aminohapot ovat biokemiassa keskeisiä molekyylejä. Lisäksi aminohapoilla on erilliset L- ja D-muodot, mutta elimistön kaikki aminohapot ovat L-aminohappoja. Osa aminohapoista voi ihmisen elimistössä muuttua toisikseen. Niiden joukossa on kuitenkin kahdeksan välttämätöntä aminohappoa, joita ihminen ei kykene valmistamaan muista vaan joita on saatava riittävästi ravinnosta. Jotkut hormonit ovat oligopeptidejä, jotka koostuvat muutamista aminohapoista. Esimerkiksi oksitosiini, joka käynnistää kohdun ja maitorauhastiehyiden supistumisen, koostuu yhdeksästä aminohaposta. Vasopressiini, joka puolestaan osallistuu verenpaineen säätelyyn, rakentuu myös yhdeksästä aminohaposta. Oksitosiinin ja vasopressiinin aminohappoketjuissa on eroa yhden aminohapon verran, mikä kuitenkin vaikuttaa ratkaisevasti niiden toimintaan ihmiselimistössä. Sokeriaineenvaihdunnan säätelyssä keskeinen hormoni, insuliini on 51 aminohaposta muodostunut hormoni.

Välttämättömät aminohapot[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Välttämätön aminohappo on aminohappo, jota eliö ei itse pysty valmistamaan muista aineista, jolloin sen on saatava niitä ravinnosta.

Välttämättömien aminohappojen lista vaihtelee lajeittain. Eri eläinlajeilla lista välttämättömistä aminohapoista on erilainen ja tarve täytyy huomioida rehujen valmistuksessa.[3][4][5]

Raja välttämättömän ja ei-välttämättömän aminohapon välillä voi olla epäselvä, koska elimistö voi valmistaa aminohappoja toisista aminohapoista. Rikkipitoisia aminohappoja metioniinia ja homokysteiiniä voidaan valmistaa toisistaan mutta ei yksinkertaisemmista aineista. Samoin kysteiiniä voidaan valmistaa homokysteiinistä, mutta ei yksinkertaisemmista aineista. Niinpä rikkipitoisia aminohappoja käsitellään toisinaan yhtenä ryhmänä.

Ihmiselle välttämättömiä aminohappoja on 20, joista 11 elimistö osaa itse valmistaa. Loput yhdeksän välttämätöntä aminohappoa on saatava ravinnosta: histidiini, tryptofaani, lysiini, metioniini, fenyylialaniini, treoniini, valiini, leusiini, isoleusiini.[6]

Valmistus[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Soluissa aminohapot valmistetaan entsyymien ohjaamana. Eläimet saavat osan aminohapoista kasviravinnosta. Ihminen osaa tuottaa osan tarvitsemistaan aminohapoista kehossaan, mutta kahdeksaa aminohappoa ihmisen on saatava valmiina ravinnosta. Bakteerit, hiiva ja kasvit kykenevät tuottamaan kaikki tarvitsemansa aminohapot itse. Kemiallisesti aminohappoja voidaan valmistaa halogeenihapoista substituutioreaktiolla ammoniakin kanssa, jolloin halogeeniryhmä korvautuu aminoryhmällä. Reaktio tapahtuu noin 50 asteessa ja tarvitsee ammoniakkia ja suolahappoa. Aminohappoja syntyy myös aldehydeistä ammoniakin ja syaanivedyn avulla.[7]

Katso myös[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Lähteet[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

  1. Tenhunen, Jukka; Ulmanen, Ismo; Ylänne, Jari: Biologia: Geeni ja biotekniikka, s. 160. 6. uudistettu painos. Helsinki: WSOY, 2004. ISBN 951-0-28293-6.
  2. Markus Hirsilä: a -aminohapot (PDF) 24.7.2004. Jyväskylän yliopisto, Matemaattis-luonnontieteellinen tiedekunta, Kemian laitos, Orgaanisen kemian osasto.
  3. Rehujen koostumustietojen ja ruokintasuositusten päivitystarpeet (PDF) (sianrehun välttämättömät aminohapot, lysiini, treoniini, metioniini+kystiini, tryptofaani, mahdollisesti valiini) Sikojen rehuarvojärjestelmän uudistaminen. 2013. MTT. Viitattu 9.11.2014.
  4. Valkuainen (Hevoselle tärkeimmät välttämättömät aminohapot ovat lysiini ja metioniini.) racing.fi. Viitattu 9.11.2014.
  5. Munivan kanan valkuaisruokinta Farmit. Viitattu 9.11.2014.
  6. Antti Aro: Proteiinit ja aminohapot Terveyskirjasto. 2013. Duodecim. Viitattu 9.11.2014.
  7. Pentti Mälkönen: Orgaaninen kemia, Perusoppijakso. Otava Helsinki, ISBN 951-1-10574-4, s. 204.

Aiheesta muualla[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]