Korismaattimutaasi
Korismaattimutaasi on entsyymi, joka katalysoi korismiinihapon isomeroitumista prefeenihapoksi. Entsyymiä esiintyy kasveissa ja bakteereissa, mutta ei eläimissä. Korismaatimutaasilla on tärkeä rooli aromaattisten aminohappojen biosynteesissä.[1][2] Entsyymin EC-numero on 5.4.99.5 ja CAS-numero 9068-30-8.[3].
Rakenne ja toimintamekanismi[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]
Korismaattimutaasi on kasveissa ja bakteereissa rakenteeltaan homodimeeri tai -trimeeri eli koostuu kahdesta tai kolmesta keskenään samanlaisesta alayksiköstä. Alayksiköt koostuvat kolmesta α-kierteestä, jotka ovat kiinnittyneet toisiinsa lyhyillä silmukoilla. Jokaisessa alayksikössä on katalyyttisesti aktiivinen keskus ja katalyyttisesti aktiivisia aminohappoja ovat arginiini, asparagiini, kaksi asparagiinihappoa ja tyrosiini. Lisäksi substraatin sitoutumista ja siirtymätilan stabilointia varten korismaattimutaasin aktiivisessa keskuksessa on myös valiini- ja isoleusiiniaminohappoja. Alayksiköt järjestäytyvät siten, että kaikkien alayksiköiden aktiiviset keskukset ovat lähekkäin.[2][4]
Korismaattimutaasin katalysoima reaktio on perisyklinen[1] ja tarkemmin sigmatrooppinen Claisen-toisiintuminen[5]. Reaktiossa korismiinihapon 5-asemassa olevan hiilen ja happiatomin välinen sidos katkeaa samalla, kun kaksoissidos hiilten C1 ja c6-väliltä siirtyy hiilten C6 ja C5 välille. 1-asemassa oleva hiili muodostuu uuden sidoksen korismiinihapon metyleeniryhmän kanssa. Mekanismi on pystytty varmentamaan syntetisoimalla reaktion siirtymätila-analogi, joka toimi korismiinihapon inhibiittorina.[4][2] Eräiden bakteerien kuten Escherichia coli -bakteerien korismaattimutaasit kykenevät katalysoimaan myös prefeenihapon hapetusta 4-hydroksifenyylipalorypälehapoksi. Osalla bakteereista kuten Bacillus subtilis -bakteereilla tätä varten tarvitaan toinen entsyymi prefenaattidehydrogenaasi.[5]
Korismaattimutaasin toimintaa inhiboivat entsyymin tuote prefeenihappo sekä aromaattiset aminohapot fenyylialaniini, tryptofaani ja tyrosiini sekä eräät metallit kuten kupari ja koboltti.[3]
Lähteet[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]
- ↑ a b Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko & Lubert Stryer: Biochemistry, 6th Edition, s. 694. W. H. Freeman and Company, 2006. ISBN 978-0-7167-8724-2. (englanniksi)
- ↑ a b c Reginald Garrett, Charles M. Grisham: Biochemistry, s. 473-476. Cengage Learning, 2012. ISBN 978-1133106296. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 1.6.2014). (englanniksi)
- ↑ a b EC 5.4.99.5 - Chorismate mutase Brenda. Viitattu 1.6.2014. (englanniksi)
- ↑ a b Perry A. Frey, Robert H. Ables & Adrian D. Hegeman: Enzymatic reaction mechanisms, s. 364-366. Oxford University Press, 2007. ISBN 978-0195122589. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 1.6.2014). (englanniksi)
- ↑ a b Daniel L. Purich, R. Donald Allison: The Enzyme Reference, s. 188. Academic Press, 2003. ISBN 9780080550817. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 1.6.2014). (englanniksi)