Alfa-kierre

Wikipedia
Loikkaa: valikkoon, hakuun
α-kierre sivusta päin.
Alaniiniaminohapoista koostuvan α-kierteen tikkurakennemalli sivusta päin. Kaksi saman peptidiryhmän vetysidosta on korostettu magentalla; hapen ja vedyn välinen etäisyys on 2,08 Å. Polypeptidiketju kulkee tässä ylöspäin eli sen N-terminaali on alhaalla ja C-terminaali ylhäällä. Alaniinin metyylisivuketjut osoittavat lievästi alaspäin eli kohti N-terminaalia.
Alfa-kierre ylhäältä päin
Sama polyalaniinin alfa-kierre kuin yläpuolisessa kuvassa. Neljä karbonyyliryhmää osoittavat kohti katsojaa. Ne ovat noin 100° erillään toisistaan eli aminohappotähdettä kohden alfa-kierre kiertyy 100°. Yhteen täyteen kierrokseen (360°) alfa-kierteessä tarvitaan 3,6 aminohappotähdettä.

Alfa-kierre (α-kierre) eli alfa-heliksi (α-heliksi) on β-levyjen eli β-laskosten ohella proteiinien tärkein sekundaarirakenne. α-kierre on sauvamainen, vain yhdestä polypeptidiketjusta koostuva, proteiinin rakenneosa ja se on proteiinin kierrerakenteista stabiilein.

Rakenne[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

α-kierrettä stabiloivat yksittäisen polypeptidiketjun sisäiset vetysidokset. N-terminaalista laskettuna kunkin aminohappotähteen α-hiilen viereisen karbonyylihiilen (CO) happiatomi muodostaa vetysidoksen siitä neljä aminohappotähdettä C-terminaalia kohti olevan aminohappotähteen α-hiilen viereisen aminoryhmän (NH) vetyatomin kanssa. Eli vetysidoksen muodostavien aminohappotähteiden väliin jää kolme aminohappotähdettä. α-kierteen kierteinen rakenne mahdollistaa vetysidoksiin osallistuvien atomien lineaarisen järjestyksen, mikä tekee kierteisestä konformaatiosta hyvin stabiilin. Kussakin kierteessä on 3,6 aminohappotähdettä ja kierteen pituus on 5,4 Å eli 0,54 nm. Aminohappojen sivuketjut suuntautuvat kierteen akselilta ulospäin muodostaen kierteen ulkoreunat. Kierteen sisäosassa ei puolestaan ole yhtään vapaata tilaa, koska se on polypeptidirungon atomien täyttämä. Ulkoreunojen sivuketjut voivat olla hydrofiilisiä eli vesihakuisia, hydrofobisia eli vettä hylkiviä tai amfipaattisia eli molempia edellä mainituista. Amfipaattisessa α-kierteessä toinen puoli voi olla hydrofiilinen ja toinen puoli hydrofobinen.

Osuus proteiinissa ja kierteen katkeaminen[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Proteiineilla on vaihtelevia määriä alfa-kierteitä rakenteissaan. Alfa-kierrerakenteiden osuus voi vaihdella muutamasta prosentista lähes sataan prosenttiin. Useat tekijät voivat katkaista alfa-kierrerakenteen: 1) Syklinen aminohappo proliini muodostaa mutkan kierrerakenteeseen. Proliini ei kykene jatkamaan kierrerakennetta, koska sen α-hiilen ja sen viereisen α-aminoryhmän välisen sidoksen kiertyminen on erittäin rajoittunut ja α-aminoryhmä ei kykene osallistumaan polypeptidiketjun sisäisten rakennetta stabiloivien vetysidosten muodostamiseen. 2) Samanmerkkisen sähkövarauksen omaavien aminohappotähdeiden sivuketjujen läheisyys aiheuttaa elektrostaattista hylkimistä, joka estää kierrerakenteen jatkumista. Positiivisesti varautuneita toisiaan hylkiviä sivuketjuja on esimerkiksi arginiinin ja lysiinin välillä. Negatiivisesti varautuneita toisiaan hylkiviä sivuketjuja on esimerkiksi glutamiini- ja asparagiinihappojen välillä. 3) Toistensa lähellä sijaitsevien laajan sivuketjun omaavien aminohappotähteiden välinen steerinen hyljintä voi myös katkaista alfa-kierteen, koska laajoille sivuketjuille ei ole riittävästi tilaa sauvamaisessa rakenteessa. Esimerkiksi valiini ja treoniini voivat aiheuttaa steerisiä ongelmia, koska niiden sivuketjujen β-hiiliin on kiinnittynyt α-hiilen lisäksi kaksi muuta isompaa atomia ja vain yksi vety.

α-kierre ja aminohappojärjestys[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

α-kierteessä esiintyy usein muun muassa alaniinia, leusiinia, lysiiniä, varautumatonta glutamiinihappoa ja metioniinia. Näiden aminohappojen lyhennekirjaimista muodostuu muistisäännöksi sana MALEK. α-kierteeseen ei sovi esimerkiksi proliini, glysiini ja negatiivisesti varautunut aspartaanihappo.

Eräässä proteiinissa näkyy seuraava kuvio, jos aminohapot pistetään α-kierteen mukaiseen järjestykseen:[1]

ile arg gly thr
gly ser tyr asn
arg ser ser phe
glu ser ser ser
gly leu val try 

Katso myös[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Lähteet[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

  • Campbell, M. K. et al.: Biochemistry, Part II: The three-dimensional structure of proteins, s. 307. 2. painos. USA: Saunders College Publishing, 1991. ISBN 0-03-001872-2. (englanniksi)
  • Heino, J. & Vuento, M.: ”Biomolekyylit”, Biokemian ja solubiologian perusteet. 1. painos. WSOY Oppimateriaalit, 2007. ISBN 978-951-0-32563-6.

Viitteet[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

  1. Bogen, Hans Joachim: Tieto-Arena: Biologia, s. 307. Knaurs Buch der modernen Biologie. Suom. Anto Laikola. Helsinki: Kirjayhtymä, 1968.

Aiheesta muualla[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]