Ero sivun ”Proteaasi” versioiden välillä

Wikipediasta
Siirry navigaatioon Siirry hakuun
[katsottu versio][katsottu versio]
Poistettu sisältö Lisätty sisältö
+yleistä tietoa
+tietoa toimintamekanismista, luokittelusta
Rivi 1: Rivi 1:
[[File:HIV protease with bound ritonavir.png|thumb|349x349px|[[HIV|HI-viruksen]] lisääntymisen kannalta elintärkeä [[HIV-1 -proteaasi]]. Proteaasin [[Aktiivinen keskus|aktiiviseen keskukseen]] on liittyneenä [[ritonaviiri]] -niminen [[Proteaasin estäjät|proteaasin estäjä]], jota käytetään [[Antiretroviraalit|antiretroviraalina]] HIV-infektion hoitoon.]]
[[File:HIV protease with bound ritonavir.png|thumb|349x349px|[[HIV|HI-viruksen]] lisääntymisen kannalta elintärkeä [[HIV-1 -proteaasi]]. Proteaasin [[Aktiivinen keskus|aktiiviseen keskukseen]] on liittyneenä [[ritonaviiri]] -niminen [[Proteaasin estäjät|proteaasin estäjä]], jota käytetään [[Antiretroviraalit|antiretroviraalina]] HIV-infektion hoitoon.]]
'''Proteaasi''' (myös '''proteinaasi''' tai '''peptidaasi''') on yhteinen nimi niille [[entsyymi|entsyymeille]], jotka aiheuttavat [[proteolyysi]]n eli pilkkovat [[proteiini|proteiineja]].
'''Proteaasi''' (myös '''proteinaasi''' tai '''peptidaasi''') on yhteinen nimi niille [[entsyymi|entsyymeille]], jotka aiheuttavat [[proteolyysi]]n eli pilkkovat [[proteiini|proteiineja]] [[Hydrolyysi|hydrolysoimalla]] [[Aminohapot|aminohapoista]] koostuvan proteiinin aminohappojen välisiä [[Peptidisidos|peptidisidoksia]].<ref>Barret, A J ja McDonald, J K: Nomenclature: protease, proteinase and peptidase. ([http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1147080/pdf/biochemj00274-0301.pdf PDF]) ''Biochem J,'' 1986, nro 3, s. 935. Viitattu 26.12.2013.</ref>


Proteaaseja pidettiin pitkään löytymisensä jälkeen vain proteiineja yksinkertaisesti hajottavina entsyymeinä, kuten esim. pepsiini. Sittemmin on ymmärretty proteaasien toiminnan voivan olla myös hyvin tarkkaan kohdeproteiininsa valikoivaa ja saksimaista, kuten esimerkiksi verenpaineen säätelyssä toimivan [[Angiotensiinikonvertaasi|angiotensiinikonvertaasin]] toiminta.<ref>Lopéz-Otín, Carlos ja Bond, Judith S.: Protases: Multifunctional Enzymes in Life and Disease. ([http://www.jbc.org/content/283/45/30433.full.pdf PDF]) ''The Journal of Biological Chemistry'', 2008, nro 283, s. 30433-30437. Viitattu 26.12.2013</ref>
Proteaaseja pidettiin pitkään löytymisensä jälkeen vain proteiineja yksinkertaisesti hajottavina entsyymeinä, kuten esim. [[pepsiini]]. Sittemmin on ymmärretty proteaasien toiminnan voivan olla myös hyvin tarkkaan kohdeproteiininsa valikoivaa ja saksimaista, kuten esimerkiksi verenpaineen säätelyssä toimivan [[Angiotensiinikonvertaasi|angiotensiinikonvertaasin]] toiminta.<ref>Lopéz-Otín, Carlos ja Bond, Judith S.: Protases: Multifunctional Enzymes in Life and Disease. ([http://www.jbc.org/content/283/45/30433.full.pdf PDF]) ''The Journal of Biological Chemistry'', 2008, nro 283, s. 30433-30437. Viitattu 26.12.2013</ref>


== Proteaasien luokittelu ==
== Proteaasien luokittelu ==

=== Luokittelu katalyyttisen mekanismin perusteella ===
Proteaasit luokitellaan niiden katalyyttisen [[Reaktiomekanismi|mekanismin]] perusteella seitsemään ryhmään:<ref>[[Families of Proteolytic Enzymes]]. WTSI, 2013. Viitattu 26.12.2013
Proteaasit luokitellaan niiden katalyyttisen [[Reaktiomekanismi|mekanismin]] perusteella seitsemään ryhmään:<ref>[[Families of Proteolytic Enzymes]]. WTSI, 2013. Viitattu 26.12.2013
</ref>
</ref>
Rivi 22: Rivi 24:
Lisäksi on löydetty proteaaseja, jotka käyttävät useampaa kuin yhtä yllä luetelluista mekanismeista.<ref>[http://merops.sanger.ac.uk/cgi-bin/famsum?family=P1 Family P1]. WTSI, 2013. Viitattu 26.12.2013</ref>
Lisäksi on löydetty proteaaseja, jotka käyttävät useampaa kuin yhtä yllä luetelluista mekanismeista.<ref>[http://merops.sanger.ac.uk/cgi-bin/famsum?family=P1 Family P1]. WTSI, 2013. Viitattu 26.12.2013</ref>


=== Muut luokittelutavat ===
Proteaaseja voidaan luokitella myös mm. niiden [[Molekyylievoluutio|evolutiivisen]] sukulaisuuden perusteella heimoihin ja perheisiin sekä niiden toiminnan kannalta ihanteellisen [[pH]]:n mukaan happamassa, neutraalissa tai emäksisessä liuoksessa aktiivisiin proteaaseihin.

== Toimintamekanismi ==
Esim. [[Ruoansulatus|ruoansulatukseen]] osallistuvat proteaasit pilkkovat pitkät proteiinimolekyylit pienemmiksi palasiksi leikkaamalla proteiiniketjun [[Aminohappo|aminohappojen]] välisen [[Peptidisidos|peptidisidoksen]]. [[Eksopeptidaasi|Eksopeptidaaseiksi]] kutsutaan vain aminohappoketjun päistä peptidisidoksia hydrolysoivia proteaaseja. [[Endopeptidaasi|Endopeptidaasit]] puolestaan pilkkovat aminohappoketjun sisällä olevia peptidisidoksia.
== Lähteet ==
== Lähteet ==



Versio 26. joulukuuta 2013 kello 23.27

HI-viruksen lisääntymisen kannalta elintärkeä HIV-1 -proteaasi. Proteaasin aktiiviseen keskukseen on liittyneenä ritonaviiri -niminen proteaasin estäjä, jota käytetään antiretroviraalina HIV-infektion hoitoon.

Proteaasi (myös proteinaasi tai peptidaasi) on yhteinen nimi niille entsyymeille, jotka aiheuttavat proteolyysin eli pilkkovat proteiineja hydrolysoimalla aminohapoista koostuvan proteiinin aminohappojen välisiä peptidisidoksia.[1]

Proteaaseja pidettiin pitkään löytymisensä jälkeen vain proteiineja yksinkertaisesti hajottavina entsyymeinä, kuten esim. pepsiini. Sittemmin on ymmärretty proteaasien toiminnan voivan olla myös hyvin tarkkaan kohdeproteiininsa valikoivaa ja saksimaista, kuten esimerkiksi verenpaineen säätelyssä toimivan angiotensiinikonvertaasin toiminta.[2]

Proteaasien luokittelu

Luokittelu katalyyttisen mekanismin perusteella

Proteaasit luokitellaan niiden katalyyttisen mekanismin perusteella seitsemään ryhmään:[3]

Lisäksi on löydetty proteaaseja, jotka käyttävät useampaa kuin yhtä yllä luetelluista mekanismeista.[11]

Muut luokittelutavat

Proteaaseja voidaan luokitella myös mm. niiden evolutiivisen sukulaisuuden perusteella heimoihin ja perheisiin sekä niiden toiminnan kannalta ihanteellisen pH:n mukaan happamassa, neutraalissa tai emäksisessä liuoksessa aktiivisiin proteaaseihin.

Toimintamekanismi

Esim. ruoansulatukseen osallistuvat proteaasit pilkkovat pitkät proteiinimolekyylit pienemmiksi palasiksi leikkaamalla proteiiniketjun aminohappojen välisen peptidisidoksen. Eksopeptidaaseiksi kutsutaan vain aminohappoketjun päistä peptidisidoksia hydrolysoivia proteaaseja. Endopeptidaasit puolestaan pilkkovat aminohappoketjun sisällä olevia peptidisidoksia.

Lähteet

Viitteet

  1. Barret, A J ja McDonald, J K: Nomenclature: protease, proteinase and peptidase. (PDF) Biochem J, 1986, nro 3, s. 935. Viitattu 26.12.2013.
  2. Lopéz-Otín, Carlos ja Bond, Judith S.: Protases: Multifunctional Enzymes in Life and Disease. (PDF) The Journal of Biological Chemistry, 2008, nro 283, s. 30433-30437. Viitattu 26.12.2013
  3. Families of Proteolytic Enzymes. WTSI, 2013. Viitattu 26.12.2013
  4. Summary for peptidase A01.001: pepsin A. WTSI, 2013. Viitattu 26.12.2013
  5. Summary for peptidase S01.001: chymotrypsin A (cattle-type). WTSI, 2013. Viitattu 26.12.2013
  6. Family T6. WTSI, 2013. Viitattu 26.12.2013
  7. Summary for peptidase M14.001: carboxypeptidase A1. WTSI, 2013. Viitattu 26.12.2013
  8. Summary for peptidase C14.001: caspase-1. WTSI, 2013. Viitattu 26.12.2013
  9. Pillai, B. et al. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17069854 Crystal structure of scytalidoglutamic peptidase with its first potent inhibitor provides insights into substrate specificity and catalysis.] J Mol Biol, 2007, nro 2, s. 343-361. Viitattu 26.12.2013
  10. Family N8. WTSI, 2013. Viitattu 26.12.2013
  11. Family P1. WTSI, 2013. Viitattu 26.12.2013

Aiheesta muualla

Tämä biologiaan liittyvä artikkeli on tynkä. Voit auttaa Wikipediaa laajentamalla artikkelia.