Lusiferaasit

Wikipediasta
Siirry navigaatioon Siirry hakuun
Malli kiiltomatojen lusiferaasin rakenteesta

Lusiferaasit ovat oksidoreduktaaseihin kuuluvia entsyymejä, jotka katalysoivat lusiferiineiksi kutsuttujen substraatin hapettumista hapen ja koentsyymin kuten ATP:n tai flaviinimononukleotidin avulla virittyneeksi yhdisteeksi. Virityksen purkautuessa vapautuu fotoni. Eräät lusiferaasit tarvitsevat myös kalsium- tai magnesiumioneja toimiakseen. Useimmiten vapautuva säteily on sinisen tai vihreän valon aallonpituudella.[1][2][3][4]

Lusiferaasit ovat yleisimpiä bioluminesenssin aiheuttajia. Niitä esiintyy useissa eliöissä kuten bakteereissa, sienissä, panssarisiimaeliöissä, polttiaiseläimissä, piikkinahkaisissa, nivelmadoissa äyriäisissä, nilviäisissä, tuhatjalkaisissa, hyönteisissä (kiiltomadot, sepät) ja eräissä kaloissa. Useat lusiferaaseja hyödyntävät eliöt elävät merissä.[1][2][3][4]

Lusiferaasityyppejä[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Bakteerien lusiferaasin toiminta

Bakteerien lusiferaasit hyödyntävät koentsyyminään flaviinimononukleotidia ja lusiferiini on pitkäketjuinen aldehydi kuten myristyylialdehydi. Lusiferaaseja on muun muassa Vibrio-suvun bakteereissa ja rakenteeltaan ne ovat oligomeereja. Monet bioluminoivat bakteerit ovat syvänvedenkalojen symbiootteja.[1][2][3][4]

Sienten lusiferaasien koentsyymi on NADH tai |NADPH. Substraatti on polyfenoleihin kuuluva 3-hydroksihispisiini.[4]

Panssarisiimaeliöissä lusiferiini on porfyriinijohdannainen. Yksi yleisimmistä lusiferaasityypeistä käyttää substraattinaan koelenteratsiinia ja näitä entsyymejä on muun muassa polttiaiseläimissä, piikkinahkaisissa, äyriäisissä ja eräissä kaloissa.[2][3][4]

Hyönteisten, erityisesti kiiltomatojen, lusiferaasit ovat runsaasti tutkittuja. Ne vaativat toimiakseen ATP:tä ja magnesiumioneja. Rakenteeltaan entsyymi on dimeeri ja massaltaan 95 kDa.[1][2][3][4]

Hyödyntäminen[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Erityisesti kiiltomatojen lusiferaaseja käytetään monien biologisten prosessien seurantaan. Käyttökohteita ovat esimerkiksi entsyymikinetiikka ja immunomääritykset.[2][3][4]

Lähteet[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

  1. a b c d Thomas Scott, Eric Ian Mercer: Concise encyclopedia biochemistry and molecular biology, s. 368. Walter de Gruyter, 1997. ISBN 978-3110145359. (englanniksi)
  2. a b c d e f Irena Bronstein, Larry J. Kricka & Richard S. Givens: Chemiluminescence, Kirk-Othmer Encyclopedia of Chemical Technology, John Wiley & Sons, New York, 2000.
  3. a b c d e f Lee F. Greer III & Aladar A. Szalay: Imaging of light emission from the expression of luciferases in living cells and organisms: a review. Luminescence, 2002, 17. vsk, s. 43–74. Artikkelin verkkoversio Viitattu 4.9.2021. (englanniksi)
  4. a b c d e f g Zinaida M. Kaskova, Aleksandra S. Tsarkova & Ilia V. Yampolsky: 1001 lights: luciferins, luciferases, their mechanisms of action and applications in chemical analysis, biology and medicine. Chemical Society Reviews, 2016, 45. vsk, s. 6048--6077. Artikkelin verkkoversio Viitattu 4.9.2021. (englanniksi)