Proteiinidisulfidi-isomeraasi

Wikipediasta
Siirry navigaatioon Siirry hakuun
Malli leivinhiivan (Saccharomyces cerevisiae) preotiinidisulfidi-isomeraasin rakenteesta

Proteiinidisulfidi-isomeraasi on isomeraaseihin kuuluva entsyymi. Se katalysoi proteiineissa kysteiiniaminohappojen välisten disulfidisidosten muodostumista ja virheellisten disulfidisidosten isomeroimista oikeiksi. Entsyymiä esiintyy niin esi- kuin aitotumaisissakin soluissa ja se on tärkeässä roolissa proteiinien oikeanlaisessa laskostumisessa tertiäärirakenteeksi. Proteiinidisulfidi-isomeraasin EC-numero on EC 5.3.4.1.[1][2][3][4]

Rakenne ja toiminta[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Aitotumaisten eliöiden proteiinidisulfidi-isomeraasi on rakenteeltaan tyypillisesti monomeeri, jonka molekyylimassa on noin 55 kDa. Eliöissä proteiinidisulfidi-isomeraasia esiintyy solujen solulimakalvostossa. Solulimakalvostossa vallitsee hapettavat olosuhteet, jotka ovat suotuisia kysteiiniaminohappojen välisten disulfidisidosten eli rikkisiltojen muodostumiselle. Näiden sidosten muodostuminen on tärkeässä roolissa siinä, miten proteiinit laskostuvat ja muodostavat kolmiulotteissen tertiäärirakenteensa. Proteiinidisulfidi-isomeraasi vaattii koentsyymikseen glutationin, joka ylläpitää entsyymin aktiivisen okhdan kysteiiniaminohapon tioliryhmän vapaassa tiolimuodossa. Lisäksi entsyymillä on sitoutumiskohta glutationireduktaasille.[1][2][3][4]

Proteiinidisulfidi-isomeraasi katalysoi sekä rikkisiltojen muodostumista, että väärien kysteiiniaminohappojen välille muodostuneiden sidosten isomeroimista oikeiksi. Entsyymin aktiivisessa kohdassa on kysteiiniaminohappoja, jotka ovat katalyyttisesti tärkeitä. Ensimmäisessä vaiheessa muodostuu disulfidisidos entsyymin ja jonkin substraattiproteiinin kysteiiniaminohappojen välille. Seuraavassa vaiheessa tämä sidos isomeroidaan siten, että jokin toinen substraatin kysteiiniaminohapoista korvaa entsyymin substraattiproteiinista. Tällöin muodostuu disulfidisidos substraattiproteiinin kahden kysteiiniaminohapon välille ja entsyymi vapautuu. Disulfidisidosten isomeroinnissa mekanismi on samankaltainen ja proteiinidisulfidi-isomeraasi toimii näin ollen niin kutsuttuna saperonina.[2][3][4]

Lähteet[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

  1. a b EC 5.3.4.1 - Protein disulfide-isomerase Brenda. Viitattu 4.4.2017. (englanniksi)
  2. a b c Thomas Scott,Eric Ian Mercer: Concise encyclopedia biochemistry and molecular biology, s. 563. Walter de Gruyter, 1997. ISBN 978-3110145359. (englanniksi)
  3. a b c Rowen J. Y. Chang,Salvador Ventura: Folding of Disulfide Proteins, s. 133-144. Springer, 2011. ISBN 978-1-4419-7272-9. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 4.4.2017). (englanniksi)
  4. a b c Natalya K. Nagradova: Foldases, s. 2-21. Nova Publishers, 2008. ISBN 978-1604563894. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 4.4.2017). (englanniksi)