Agmatinaasi
Agmatinaasi eli agmatiiniureohydrolaasi on entsyymi, joka katalysoi agmatiinin hydrolysoitumista putreskiiniksi ja ureaksi. Entsyymiä tavataan niin arkeoniesta, bakteereista kuin aitotumaisista eliöistäkin ja se osallistuu eräiden polyamiinien biosynteesiin. Agmatinaasin EC-numero on EC 3.5.3.11.[1][2]
Rakenne ja toiminta[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]
Agmatinaasi on rakenteeltaan neljästä alayksiköstä koostuva tetrameeri tai kuudesta alayksiköstä koostuva heksameeri. Ihmisen agmatinaasi koostuu 352 aminohaposta ja sen molekyylimassa on 120 kDa. Aitotumaisten eliöiden agmatinaasi muistuttaa huomattavasti rakenteeltaan ja toiminnaltaan bakteerien agmatinaasia. Entsyymi muistuttaa myös eräitä muita samantapaisia reaktioita katalysoivia entsyymejä kuten arginaasia. Entsyymi vaatii toimiakseen mangaani-ioneja. Mangaani-ionit muodostavat sidoksia vesimolekyylien kanssa tehden niistä happamampia, jolloin ne helpommin muodostavat nukleofiilisen hydroksidi-ionin. Hydroksidi-ioni reagoi elektrofiilisen guanidinoryhmän hiiliatomin kanssa hydrolysoiden agmatiinin putreskiiniksi ja ureaksi.[1][2][3][4][5][6]
Agmatinaasi on mitokondrioissa esiintyvä entsyymi. Ihmisellä sitä erittyy erityisesti aivoissa, maksassa, munuaisissa ja suolistossa.[5][7] Maksassa agmatiinia metaboloi myös diamiinioksidaasi. Agmatiinilla voi olla rooli huumeaddiktioista parantumisessa[5] ja entsyymin inhibiittoreita on tutkittu huumevieroitukseen[8]. Agmatiinia inhiboivat muun muassa putreskiini, spermiini ja EDTA[1]. Kasvit tuottavat putreskiinia ainoastaan agmatinaasin avulla, muissa eliöissä putreskiinia muodostaa myös ornitiinidekarboksylaasi[4].
Lähteet[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]
- ↑ a b c EC 3.5.3.11 - agmatinase Brenda. Viitattu 12.8.2015. (englanniksi)
- ↑ a b Daniel L. Purich, R. Donald Allison: The Enzyme Reference, s. 44. Academic Press, 2003. ISBN 9780080550817. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 12.8.2015). (englanniksi)
- ↑ John M. Lackie: The Dictionary of Cell & Molecular Biology, s. 18. Academic Press, 2013. ISBN 9780123849311. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 12.8.2015). (englanniksi)
- ↑ a b David A. Bender: Amino Acid Metabolism, s. 268. John Wiley & Sons, 2012. ISBN 9781118358191. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 12.8.2015). (englanniksi)
- ↑ a b c Hyung Jun Ahn, Kyoung Hoon Kim, Jiah Lee, Jun-Yong Ha, Hyung Ho Lee, Dojin Kim, Hye-Jin Yoon, Ae-Ran Kwon & Se Won Suh: Crystal Structure of Agmatinase Reveals Structural Conservation and Inhibition Mechanism of the Ureohydrolase Superfamily. Journal of Biological Chemistry, 2004, 279. vsk, s. 50505-50513. (englanniksi)
- ↑ Mónica Salas, Rolando Rodríguez, Nelia López, Elena Uribe, Vasthi López & Nelson Carvajal: Insights into the reaction mechanism of Escherichia coli agmatinase by site-directed mutagenesis and molecular modelling. European Journal of Biochemistry, 2002, 269. vsk, nro 22, s. 5522–5526. Artikkelin verkkoversio. Viitattu 12.8.2015. (englanniksi)
- ↑ Louis J. Ignarro: Nitric oxide, s. 195. Academic Press, 2000. ISBN 978-0-12-370420-7. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 12.8.2015). (englanniksi)
- ↑ Rao S. Rapaka,Wolfgang Sadée: Drug Addiction, s. 630. Springer, 2008. ISBN 978-0-387-76677-5. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 12.8.2015). (englanniksi)