Metyylimalonyylikoentsyymi-A-epimeraasi
Metyylimalonyylikoentsyymi-A-epimeraasi tai metyylimalonyylikoentsyymi-A-rasemaasi on isomeraaseihin kuuluva entsyymi. Entsyymi katalysoi S-metyylimalonyylikoentsyymi-A:n (D-metyylimalonyylikoentsyymi-A) isomeroitumista epimeerikseen R-metyylimalonyylikoentsyymi-A:ksi (L-metyylimalonyylikoentsyymi-A). Metyylimalonyylikoentsyymi-A-epimeraasia esiintyy niin eri- kuin aitotumaisissakin eliöissä ja se osallistuu rasvahappojen ja eräiden aminohappojen aineenvaihduntaan. Metyylimalonyylikoentsyymi-A-epimeraasin EC-numero on EC 5.1.99.1.[1][2][3]
Rakenne ja toiminta[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]
Rakenteeltaan metyylimalonyylikoentsyymi-A-epimeraasi on kahdesta samanlaisesta alayksiköstä koostuva dimeeri. Esimerkiksi rotan entsyymin molekyylimassa on 32 kDa. Metyylimalonyylikoentsyymi-A-epimeraasin toimintaa aktivoivat monet kahdenarvoiset ionit esimerkiksi koboltti-, magnesium-, mangaani,- rauta- ja nikkelikationit. Näistä tehokkain aktivoija on koboltti.[1] Metyylimalonyylikoentsyymi-A-epimeraasin aktiivisen kohdan emäksinen aminohappo vastaanottaa protonin metyylimalonyylikoentsyymi-A:lta, jolloin välivaiheena muodostuu karbanioni, joka vastaanottaa stereospesifisesti protonin ja isomeroituu toiseksi epimeeriksi. Entsyymi on katalyyttinä hyvin tehokas ja katalysoimattomaan reaktioon nähden entsyymin katalysoiman reaktion reaktionopeus on 1014-kertainen.[2]
Metyylimalonyylikoentsyymi-A:n puutos on erittäin harvinainen geneettinen resessiivisesti periytyvä häiriö. Siinä ihmisen seerumin metyylimalonyylikoentsyymi-A:n ja metyylimalonihapon pitoisuudet ovat hieman tavallista suuremmat eli kyseessä on lievä metyylimaloniasiduria. Tila ei ole yhtä vakava kuin metyylimalonyylikoentsyymi-A-mutaasin puutteellisesta toiminnasta aiheutuva metyylimaloniasiduria.[3][4]
Lähteet[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]
- ↑ a b EC 5.1.99.1 - Methylmalonyl-CoA epimerase Brenda. Viitattu 20.3.2017. (englanniksi)
- ↑ a b Reginald Garrett, Charles M. Grisham: Biochemistry, s. 812. Cengage Learning, 2016. ISBN 978-1-305-57720-6. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 19.3.2017). (englanniksi)
- ↑ a b H. Bikker, H.D. Bakker, N.G.G.M Abeling, B.T. Poll-The, W.J. Kleijer, D.S. Rosenblatt, R.J.A Wanders & M. Duran: A homozygous nonsense mutation in the methylmalonyl-CoA epimerase gene (MCEE) results in mild methylmalonic aciduria. Human Mutation, 2006, 27. vsk, nro 7, s. 640–643. Artikkelin verkkoversio. Viitattu 19.3.2017. (englanniksi)
- ↑ Jean-Marie Saudubray, Matthias R. Baumgartner & John Walter: Inborn Metabolic Diseases, s. 284. Springer, 2016. ISBN 978-3-662-49769-2. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 18.3.2017). (englanniksi)