Ero sivun ”Angiotensiinikonvertaasi 2” versioiden välillä

Wikipediasta
Siirry navigaatioon Siirry hakuun
Selaa historiaa interaktiivisesti
[katsottu versio][katsottu versio]
← Vanhempi muutosUudempi muutos →
Poistettu sisältö Lisätty sisältö
VisuaalinenWikiteksti
pEi muokkausyhteenvetoa
Ei muokkausyhteenvetoa
Rivi 9: Rivi 9:
|UniProt=Q9BYF1
|UniProt=Q9BYF1
}}
}}
'''Angiotensiinikonvertaasi 2''' eli '''ACE2''' on ihmisten ja muiden [[eläinkunta]]an kuuluvien eliöiden [[solukalvo]]issa oleva [[entsyymi]].<ref name=a>{{Kirjaviite|Tekijä=ND Rawlings et al|Nimeke=Handbook of proteolytic enzymes|Vuosi=2012|Sivu=499-501|Selite=3. painos|Julkaisija=Academic press|Isbn=9780123822192|Doi=10.1016/C2009-1-60990-4}}</ref> ACE2 säätelee eläinten [[verenpaine]]tta laskemalla sitä. ACE2 laskee verenpainetta hajottamalla [[hydrolyysi]]reaktion kautta verenkierrossa verisuonia supistavaa [[angiotensiini]]a II verisuonia laajentavaksi angiotensiiniksi 1-7. ACE2 laskee verenpainetta myös hydrolysoimalla angiotensiinia I angiotensiiniksi 1-9, mutta ACE2 suorittaa tämän reaktion vähemmän tehokkaasti kuin angiotensiinin II hajotuksen.<ref name=b/>
'''Angiotensiinikonvertaasi 2''' eli '''ACE2''' on ihmisten ja muiden [[eläinkunta]]an kuuluvien eliöiden [[solukalvo]]issa oleva [[entsyymi]].<ref name=a>{{Kirjaviite|Tekijä=ND Rawlings et al|Nimeke=Handbook of proteolytic enzymes|Vuosi=2012|Sivu=499-501|Selite=3. painos|Julkaisija=Academic press|Isbn=9780123822192|Doi=10.1016/C2009-1-60990-4}}</ref> ACE2 säätelee eläinten [[verenpaine]]tta laskemalla sitä. ACE2 laskee verenpainetta hajottamalla [[hydrolyysi]]reaktion kautta verisuonia supistavaa [[angiotensiini]]a II verisuonia laajentavaksi angiotensiiniksi 1-7. ACE2 laskee verenpainetta myös hydrolysoimalla angiotensiinia I angiotensiiniksi 1-9, mutta ACE2 suorittaa tämän reaktion vähemmän tehokkaasti kuin angiotensiinin II hajotuksen.<ref name=b/>


Ihmisillä ACE2:n [[geeni]]n symboli on ''ACE2'' ja geeni on [[X-kromosomi]]ssa kohdassa Xp22. Siinä on 18 [[eksoni]]a.<ref name=a/>
Ihmisillä ACE2:n [[geeni]]n symboli on ''ACE2'' ja geeni on [[X-kromosomi]]ssa kohdassa Xp22. Siinä on 18 [[eksoni]]a.<ref name=a/>
Rivi 19: Rivi 19:


==Toiminta==
==Toiminta==
ACE2:t ovat kiinni [[solukalvo]]issa. Ihmisissä niitä on laajalti eri kudoksissa. Ihmisissä niitä on eniten ohutsuolessa, kiveksissä, munuaisissa, sydämessä, kilpirauhasessa ja rasvakudoksessa. Vähiten niitä on veressä, haimassa, luuytimessä, aivoissa, verisuonissa ja lihaksissa.<ref>{{Lehtiviite|Tekijä=M Li et al|Otsikko=Expression of the SARS-CoV-2 cell receptor gene ACE2 in a wide variety of human tissues|Julkaisu=Infectious Diseases of Poverty|Ajankohta=2020|Vuosikerta=9|Numero=1|Sivut=45|Pmid=32345362|Doi=10.1186/s40249-020-00662-x|Issn=2049-9957|www=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC7186534/}}</ref>
ACE2:ta on kiinni [[solukalvo]]issa. Eläimissä sitä eritoten kiveksissä, sydämessä ja munuaisissa. Sitä on kuitenkin laajalti kehossa, muun muassa maksassa, keuhkoissa, aivoissa ja ohutsuolessa.<ref name=a/>


ACE2 laskee [[verenpaine]]tta hajottamalla [[hydrolyysi]]reaktion kautta [[Angiotensiini|angiotensiineihin]] kuuluvia verenpainetta kohottavia [[Peptidi|peptideitä]]. Ihmisissä ACE2:n päätoiminto on hydrolysoida angiotensiinia II (Ang II) verisuonia laajentavaksi angiotensiiniksi 1-7 (Ang 1-7). Ang II supistaa suonia sitoutumalla aktivoivasti [[AT1 reseptori|AT<sub>1</sub> reseptoriin]]. Ang 1-7 taas laajentaa suonia sitoutumalla aktivoivasti [[MAS1-reseptori]]in. ACE2 myös hydrolysoi angiotensiinia I (Ang I) angiotensiiniksi 1-9 (Ang 1-9).<ref name=b/> Ihmisillä Ang I:n ACE2-välitteinen hydrolyysi on kuitenkin noin 400-kertaa hitaampaa kuin Ang II:n hydrolyysi.<ref>{{Lehtiviite|Tekijä=J Wysocki et al|Otsikko=Targeting the degradation of angiotensin II with recombinant ACE2: prevention of angiotensin II-dependent hypertension|Julkaisu=Hypertension|Ajankohta=2010|Vuosi=55|Vuosikerta=55|Numero=1|Sivut=90–98|Pmid=19948988|Doi=10.1161/HYPERTENSIONAHA.109.138420|Issn=0194-911X|www=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2827767/}}</ref> Myös tämä laskee verenpainetta, sillä Ang I voi hajota Ang II:ksi [[angiotensiinikonvertaasi]]n (ACE:n) avulla. ACE2 on siten osa [[reniini-angiotensiini-aldosteronijärjestelmä]]ä. Toisin sanoen ACE2:n suorittamat reaktiot laskevat verenpainetta ja ACE:n suorittamat reaktiot nostavat verenpainetta.<ref name=b>{{Lehtiviite|Tekijä=C Schindler et al|Otsikko=Role of the vasodilator peptide angiotensin-(1–7) in cardiovascular drug therapy|Julkaisu=Vascular Health and Risk Management|Ajankohta=2007|Vuosikerta=3|Numero=1|Sivut=125–137|Pmid=17583183|Issn=1176-6344|www=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1994039/}}</ref> [[ACE-estäjät]] eivät vaikuta ACE2:n toimintaan.<ref name=a/>
ACE2 laskee [[verenpaine]]tta hajottamalla [[hydrolyysi]]reaktion kautta [[Angiotensiini|angiotensiineihin]] kuuluvia verenpainetta kohottavia [[Peptidi|peptideitä]]. ACE2 on siten osa verenpainetta säätelevää [[reniini-angiotensiini-aldosteronijärjestelmä]]ä. Ihmisissä ACE2:n päätoiminto on hydrolysoida angiotensiinia II (Ang II) angiotensiiniksi 1-7 (Ang 1-7). Ang II nostaa verenpainetta supistamalla suonia. Ang II tekee tämän sitoutumalla aktivoivasti [[AT1 reseptori|AT<sub>1</sub> reseptoriin]]. Ang 1-7 taas laskee verenpainetta laajentamalla suonia. Ang 1-7 tekee tämän sitoutumalla aktivoivasti [[MAS1-reseptori]]in. ACE2 hydrolysoi myös angiotensiinia I (Ang I) angiotensiiniksi 1-9 (Ang 1-9).<ref name=b/> Ihmisillä Ang I:n ACE2-välitteinen hydrolyysi on kuitenkin noin 400 kertaa hitaampaa kuin Ang II:n hydrolyysi.<ref>{{Lehtiviite|Tekijä=J Wysocki et al|Otsikko=Targeting the degradation of angiotensin II with recombinant ACE2: prevention of angiotensin II-dependent hypertension|Julkaisu=Hypertension|Ajankohta=2010|Vuosi=55|Vuosikerta=55|Numero=1|Sivut=90–98|Pmid=19948988|Doi=10.1161/HYPERTENSIONAHA.109.138420|Issn=0194-911X|www=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2827767/}}</ref> Myös Ang I:n hydrolyysi laskee verenpainetta, sillä Ang I voi hajota verenpainetta kohottavaksi Ang II:ksi [[angiotensiinikonvertaasi]]n (ACE:n) avulla. ACE2:n suorittamat reaktiot laskevat siis verenpainetta ja ACE:n suorittamat reaktiot nostavat verenpainetta.<ref name=b>{{Lehtiviite|Tekijä=C Schindler et al|Otsikko=Role of the vasodilator peptide angiotensin-(1–7) in cardiovascular drug therapy|Julkaisu=Vascular Health and Risk Management|Ajankohta=2007|Vuosikerta=3|Numero=1|Sivut=125–137|Pmid=17583183|Issn=1176-6344|www=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1994039/}}</ref> [[ACE-estäjät]] eivät vaikuta ACE2:n toimintaan.<ref name=a/> ACE2 pystyy myös hydrolysoimaan muitakin peptideitä. Muut sen ihmisissä hydrolysoimat aineet ovat [[apeliini]] 13, des-Arg<sup>9</sup>-[[bradykiniini]], [[dynorfiini]] A-(1-13), [[greliini]], [[neurotensiini]]-(1-8) ja neurotensiini-(1-11).<ref name="d">{{Lehtiviite|Tekijä=JL Guy et al|Otsikko=Membrane-associated zinc peptidase families: comparing ACE and ACE2|Julkaisu=Biochimica et Biophysica Acta. Proteins and Proteomics|Ajankohta=2005|Vuosikerta=1751|Numero=1|Sivut=2–8|Pmid=16054014|Doi=10.1016/j.bbapap.2004.10.010|Issn=1570-9639|www=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC7105243/}}</ref>


ACE2 pystyy myös hydrolysoimaan muitakin peptideitä. Muut sen ihmisissä hydrolysoimat aineet ovat [[apeliini]] 13, des-Arg<sup>9</sup>-[[bradykiniini]], [[dynorfiini]] A-(1-13), [[greliini]], [[neurotensiini]]-(1-8) ja neurotensiini-(1-11).<ref name=d>{{Lehtiviite|Tekijä=JL Guy et al|Otsikko=Membrane-associated zinc peptidase families: comparing ACE and ACE2|Julkaisu=Biochimica et Biophysica Acta. Proteins and Proteomics|Ajankohta=2005|Vuosikerta=1751|Numero=1|Sivut=2–8|Pmid=16054014|Doi=10.1016/j.bbapap.2004.10.010|Issn=1570-9639|www=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC7105243/}}</ref>
Kolme ihmisiin tarttuvaa [[koronavirus]]ta käyttää solujen pinnan ACE2-proteiineja [[Reseptori (biokemia)|reseptoreinaan]] sitoutumalla niihin. Sitoutumisen avulla virukset siirtävät perimänsä soluun ja tartuttaen siten solun. Nämä virukset ovat [[SARS]]-CoV, [[HCoV-NL63]] ja [[SARS-CoV-2]].<ref>{{Lehtiviite|Tekijä=P Verdecchia et al|Otsikko=The pivotal link between ACE2 deficiency and SARS-CoV-2 infection|Julkaisu=European Journal of Internal Medicine|Ajankohta=2020|Numero=76|Sivut=14–20|Pmid=32336612|Doi=10.1016/j.ejim.2020.04.037|Issn=0953-6205|www=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC7167588/}}</ref>

Ihmisillä kolme [[koronavirus]]ta käyttää solujen pinnan ACE2-proteiineja [[Reseptori (biokemia)|reseptoreinaan]] sitoutumalla niihin. Sitoutumisen avulla virukset siirtävät perimänsä soluun ja tartuttaen siten solun. Nämä virukset ovat [[SARS]]-CoV, [[HCoV-NL63]] ja [[SARS-CoV-2]].<ref>{{Lehtiviite|Tekijä=P Verdecchia et al|Otsikko=The pivotal link between ACE2 deficiency and SARS-CoV-2 infection|Julkaisu=European Journal of Internal Medicine|Ajankohta=2020|Numero=76|Sivut=14–20|Pmid=32336612|Doi=10.1016/j.ejim.2020.04.037|Issn=0953-6205|www=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC7167588/}}</ref>


==Lähteet==
==Lähteet==

Versio 9. syyskuuta 2020 kello 08.32

Angiotensiinikonvertaasi 2
Ihmisen ACE2 (PDBID: 1R42).
Tunnisteet
EC-numero 3.4.17.23
Tietokannat
KEGGt KEGG
Entrez 59272
OMIM 300335
UniProt Q9BYF1

Angiotensiinikonvertaasi 2 eli ACE2 on ihmisten ja muiden eläinkuntaan kuuluvien eliöiden solukalvoissa oleva entsyymi.[1] ACE2 säätelee eläinten verenpainetta laskemalla sitä. ACE2 laskee verenpainetta hajottamalla hydrolyysireaktion kautta verisuonia supistavaa angiotensiinia II verisuonia laajentavaksi angiotensiiniksi 1-7. ACE2 laskee verenpainetta myös hydrolysoimalla angiotensiinia I angiotensiiniksi 1-9, mutta ACE2 suorittaa tämän reaktion vähemmän tehokkaasti kuin angiotensiinin II hajotuksen.[2]

Ihmisillä ACE2:n geenin symboli on ACE2 ja geeni on X-kromosomissa kohdassa Xp22. Siinä on 18 eksonia.[1]

ACE2 on angiotensiinikonvertaasin eli ACE:n homologi. Tästä johtuen ACE2:ta kutsutaan joskus myös nimellä ACEH, joka on lyhenne sanoista angiotensiinikonvertaasin homologi.[1]

Rakenne

Ihmisillä ACE2 on tyypin I integraalinen kalvoproteiini eli sen C-terminaali on solukalvon sisällä. ACE2 on yhdestä aminohappoketjusta koostuva glykoproteiini, jonka massa on 120 kDa. Se on lisäksi metalloproteiini, sillä se vaatii kofaktoriksi sinkki-ionin.[3] Siksi sinkki-ioneita kelatoivat aineet estävät ACE2:n toiminnan.[1]

Toiminta

ACE2:t ovat kiinni solukalvoissa. Ihmisissä niitä on laajalti eri kudoksissa. Ihmisissä niitä on eniten ohutsuolessa, kiveksissä, munuaisissa, sydämessä, kilpirauhasessa ja rasvakudoksessa. Vähiten niitä on veressä, haimassa, luuytimessä, aivoissa, verisuonissa ja lihaksissa.[4]

ACE2 laskee verenpainetta hajottamalla hydrolyysireaktion kautta angiotensiineihin kuuluvia verenpainetta kohottavia peptideitä. ACE2 on siten osa verenpainetta säätelevää reniini-angiotensiini-aldosteronijärjestelmää. Ihmisissä ACE2:n päätoiminto on hydrolysoida angiotensiinia II (Ang II) angiotensiiniksi 1-7 (Ang 1-7). Ang II nostaa verenpainetta supistamalla suonia. Ang II tekee tämän sitoutumalla aktivoivasti AT1 reseptoriin. Ang 1-7 taas laskee verenpainetta laajentamalla suonia. Ang 1-7 tekee tämän sitoutumalla aktivoivasti MAS1-reseptoriin. ACE2 hydrolysoi myös angiotensiinia I (Ang I) angiotensiiniksi 1-9 (Ang 1-9).[2] Ihmisillä Ang I:n ACE2-välitteinen hydrolyysi on kuitenkin noin 400 kertaa hitaampaa kuin Ang II:n hydrolyysi.[5] Myös Ang I:n hydrolyysi laskee verenpainetta, sillä Ang I voi hajota verenpainetta kohottavaksi Ang II:ksi angiotensiinikonvertaasin (ACE:n) avulla. ACE2:n suorittamat reaktiot laskevat siis verenpainetta ja ACE:n suorittamat reaktiot nostavat verenpainetta.[2] ACE-estäjät eivät vaikuta ACE2:n toimintaan.[1] ACE2 pystyy myös hydrolysoimaan muitakin peptideitä. Muut sen ihmisissä hydrolysoimat aineet ovat apeliini 13, des-Arg9-bradykiniini, dynorfiini A-(1-13), greliini, neurotensiini-(1-8) ja neurotensiini-(1-11).[3]

Kolme ihmisiin tarttuvaa koronavirusta käyttää solujen pinnan ACE2-proteiineja reseptoreinaan sitoutumalla niihin. Sitoutumisen avulla virukset siirtävät perimänsä soluun ja tartuttaen siten solun. Nämä virukset ovat SARS-CoV, HCoV-NL63 ja SARS-CoV-2.[6]

Lähteet

  1. ↑ a b c d e ND Rawlings et al: Handbook of proteolytic enzymes, s. 499-501. 3. painos. Academic press, 2012. ISBN 9780123822192. doi:10.1016/C2009-1-60990-4.
  2. ↑ a b c C Schindler et al: Role of the vasodilator peptide angiotensin-(1–7) in cardiovascular drug therapy. Vascular Health and Risk Management, 2007, 3. vsk, nro 1, s. 125–137. PubMed:17583183. ISSN 1176-6344. Artikkelin verkkoversio.
  3. ↑ a b JL Guy et al: Membrane-associated zinc peptidase families: comparing ACE and ACE2. Biochimica et Biophysica Acta. Proteins and Proteomics, 2005, 1751. vsk, nro 1, s. 2–8. PubMed:16054014. doi:10.1016/j.bbapap.2004.10.010. ISSN 1570-9639. Artikkelin verkkoversio.
  4. ↑ M Li et al: Expression of the SARS-CoV-2 cell receptor gene ACE2 in a wide variety of human tissues. Infectious Diseases of Poverty, 2020, 9. vsk, nro 1, s. 45. PubMed:32345362. doi:10.1186/s40249-020-00662-x. ISSN 2049-9957. Artikkelin verkkoversio.
  5. ↑ J Wysocki et al: Targeting the degradation of angiotensin II with recombinant ACE2: prevention of angiotensin II-dependent hypertension. Hypertension, 2010, 55. vsk, nro 1, s. 90–98. PubMed:19948988. doi:10.1161/HYPERTENSIONAHA.109.138420. ISSN 0194-911X. Artikkelin verkkoversio.
  6. ↑ P Verdecchia et al: The pivotal link between ACE2 deficiency and SARS-CoV-2 infection. European Journal of Internal Medicine, 2020, nro 76, s. 14–20. PubMed:32336612. doi:10.1016/j.ejim.2020.04.037. ISSN 0953-6205. Artikkelin verkkoversio.
Noudettu kohteesta ”https://fi.wikipedia.org/w/index.php?title=Angiotensiinikonvertaasi_2&oldid=19153074”