Ubikitiini
Siirry navigaatioon
Siirry hakuun
Ubikitiini (latinasta ubique, "kaikkialla") on pieni säätelyproteiini, jota löytyy lähes kaikista kudoksista eukaryooteista[1]. Ubikitiinin lisääminen proteiiniin ohjaa sen proteasomiin hajotettavaksi[2]. Aaron Ciechanover, Avram Hershko ja Irwin Rose saivat Nobelin kemianpalkinnon vuonna 2004 ubikitiinin löytämisestä[3]. Ubikitiini tunnistettiin ensimmäisen kerran jo vuonna 1975.[1]
Ubikitinaatio[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]
Ubikitiinin liittämiseen eli ubikitinaatioon osallistuu kolme entsyymiä, E1, E2 ja E3. Ubikitiinejä voidaan liittää useita peräkkäin samaan proteiiniin. Entsyymi E1 aktivoi ubikitiinin niin, että E2 pystyy siirtämään sen E3-ubikitiiniligaasille, joka kykenee liittämään ubikitiinin kohdeproteiiniin.[2]
Lähteet[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]
- ↑ a b The Nobel Prize in Chemistry 2004 - Popular information Nobelprize.org. Viitattu 16.5.2012. (englanniksi)
- ↑ a b Jyrki Heino, Matti Vuento: Solubiologia, s. 173. 2. uudistettu painos. WSOY, 2004. ISBN 951-0-28955-8. (suomeksi)
- ↑ The Nobel Prize in Chemistry 2004 Nobelprize.org. Viitattu 16.5.2012. (englanniksi)
