Glutamaatti-1-semialdehydi-2,1-aminomutaasi

Wikipediasta
Siirry navigaatioon Siirry hakuun
Malli Aeropyrum pernix -arkin glutamaatti-1-semialdehydi-2,1-aminomutaasin rakenteesta

Glutamaatti-1-semialdehydi-2,1-aminomutaasi eli glutamaatti-1-semialdehydiaminotransferaasi on isomeraaseihin kuuluva entsyymi. Se katalysoi glutamaatti-1-semialdehydin isomeroitumista aminolevuliinihapoksi. Entsyymiä esiintyy kasveissa sekä eräissä bakteereissa ja kasveissa ja se osallistuu porfyriinien kuten klorofyllin biosynteesiin näissä eliöissä. Glutamaatti-1-semialdehydi-2,1-aminomutaasin EC-numero on EC 5.4.3.8.[1][2][3][4]

Rakenne ja toiminta[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Rakenteeltaan glutamaatti-1-semialdehydi-2,1-aminomutaasi on monien muiden transaminaasien tavoin kahdesta samanlaisesta alayksiköstä koostuva dimeeri. Tyypillisesti alayksiköiden molekyylimassa on 44–46 kDa. Glutamaatti-1-semialdehydi-2,1-aminomutaasi voi esiintyä entsyymikompleksina glutamyyli-tRNA-reduktaasin kanssa ja suhteellisen epästabiili glutamaatti-1-semialdehydi siirtyisi näiden kahden entsyymin välillä hydrofobista kanavaa pitkin. Glutamaatti-1-semialdehydi-2,1-aminomutaasi vaatii koentsyymikseen joko pyridoksaalifosfaatin tai pyridoksamiinifosfaatin. Osa eliöistä voi käyttää koentsyyminään kumpaakin. Yksi vahvimmista entsyymin inhibiittoreista on gabakuliini.[1][2][3][4]

Glutamaatti-1-semialdehydi-2,1-aminomutaasin katalysoima reaktio on reaktiomekanismiltaan hyvin samanlainen monien muiden transaminaasien kanssa. Se poikkeaa niistä kuitenkin siten, että entsyymi katalysoi molekyylinsisäistä aminoryhmän siirtoa eikä kahden molekyylin välistä intermolekylaarista reaktiota. Mekanismin ensimmäisessä vaiheessa substraatti muodostaa imiinin eli Schiffin emäksen joko pyridoksaalifosfaatin tai pyridoksamiinifosfaatin kanssa. Seuraavassa vaiheessa tämä imiini hydrolysoituu jolloin muodostuu 4,5-diaminovaleriaanahappoa ja pyridoksaalifosfaattia. Tämän jälkeen muodostuu uusi imiini pyridoksaalifosfaatin ja 4,5-diaminovaleriaanahapon 4-asemassa sijaitsevan aminoryhmän välille, joka hydrolysoituu aminolevuliinihapoksi. Entsyymissä tärkeässä asemassa katalyyttisesti on lysiiniaminohappo, joka toimii happo-emäskatalyyttinä.[2][3][4]

Lähteet[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

  1. a b EC 5.4.3.8 - glutamate-1-semialdehyde 2,1-aminomutase Brenda. Viitattu 25.3.2017. (englanniksi)
  2. a b c Karl Kadish, Kevin M. Smith, Roger Guilard: The Porphyrin Handbook, s. 43–44. Elsevier, 2007. ISBN 978-0123932228. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 25.3.2017). (englanniksi)
  3. a b c Bernhard Grimm, Robert J. Porra, Wolfhart Rüdiger, Hugo Scheer: Chlorophylls and Bacteriochlorophylls, s. 166–167. Springer, 2007. ISBN 978-1-4020-4515-8. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 25.3.2017). (englanniksi)
  4. a b c Martin Warren, Alison Smith: Tetrapyrroles, s. 37–39. Springer, 2009. ISBN 978-0-387-78517-2. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 25.3.2017). (englanniksi)