Treoniinisyntaasi

Wikipediasta
Siirry navigaatioon Siirry hakuun
Malli leivinhiivan treoniinisyntaasin rakenteesta

Treoniinisyntaasi on lyaaseihin kuuluva entsyymi. Entsyymi katalysoi fosfohomoseriinin ja veden välistä reaktiota, ja tuotteena reaktiossa muodostuu treoniinia ja fosfaatti-ioneja. Entsyymiä esiintyy arkeissa, bakteereissa, kasveissa ja sienissä mutta ei eläimissä, ja se osallistuu treoniinin ja isoleusiinin biosynteesiin. Treoniinisyntaasin EC-numero on EC 4.2.3.1.[1][2]

Rakenne ja toiminta[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Treoniinisyntaasi on rakenteeltaan kahdesta samanlaisesta alayksiköstä koostuva dimeeri. Kasvien treoniinisyntaasi on molekyylimassaltaan tyypillisesti noin 110 kDa. Treoniinisyntaasi vaatii toimiakseen koentsyymikseen pyridoksaalifosfaatin. Tämän lisäksi kasveilla on sienistä ja bakteereista poikkeava säätelymekanismi. S-adenosyylimetioniini toimii entsyymin allosteerisena aktivoijana. Fosfohomoseriini on myös metioniinin synteesissä tarvittavan entsyymin kystationiinisyntaasin substraatti ja nämä kaksi entsyymiä kilpailevat siitä. S-adenosyylimetioniinia muodostuu metioniinista, kun sitä on runsaasti. Metioniinin tarpeen ollessa vähäinen S-adenosyylimetioniini aktivoi treoniinisyntaasia ja sitä kautta suuntaa fosfohomoseriinin metabolian kohti treoniinin muodostumista.[1][2][3][4][5]

Treoniinisyntaasin katalysoiman reaktion reaktiomekanismin ensimmäisessä vaiheessa fosfohomoseriini muodostaa imiinin eli Schiffin emäksen koentsyyminä toimivan pyridoksaalifosfaatin kanssa. Seuraavassa vaiheessa tämä imiini toisiintuu ja molekyylistä eliminoituu fosfaatti-ioni. Eliminaation seurauksena muodostuu aminokrotonihapon ja pyridoksaalifosfaatin imiini, joka hydrolysoituu treoniiniksi. Aminokrotonihappo voi myös irrota entsyymistä ja hydrolysoitua ei-entsymaattisesti solulimassa treoniiniksi.[2][3]

Lähteet[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

  1. a b EC 4.2.3.1 - threonine synthase Brenda. Viitattu 26.4.2017. (englanniksi)
  2. a b c Marta Garrido-Franco, Stephan Ehlert, Albrecht Messerschmidt, Snežan Marinković, Robert Huber, Bernd Laber, Gleb P. Bourenkov & Tim Clausen: Structure and Function of Threonine Synthase from Yeast. Journal of Biological Chemistry, 2002, 277. vsk, nro 14, s. 12396–12405. Artikkelin verkkoversio. Viitattu 26.4.2017. (englanniksi)
  3. a b David A. Bender: Amino Acid Metabolism, s. 287. John Wiley & Sons, 2012. ISBN 9781118358191. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 26.4.2017). (englanniksi)
  4. Arie Altman, Meira Ziv, Shamay Izhar: Plant Biotechnology and In Vitro Biology in the 21st Century, s. 286. Springer, 1999. ISBN 978-0-7923-5826-8. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 26.4.2017). (englanniksi)
  5. P. M. Dey, J. B. Harborne: Plant Biochemistry, s. 295. Academic Press, 1997. ISBN 978-0-12-214674-9. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 26.4.2017). (englanniksi)