Fenyylialaniiniammoniakkilyaasi
Fenyylialaniiniammoniakkilyaasi on entsyymi, joka katalysoi kanelihapon muodostumista fenyylialaniinista. Lisäksi reaktiossa vapautuu ammoniakkia. Fenyylialaniiniammoniakkilyaasia esiintyy kasveissa, sienissä ja eräissä bakteereissa. Se on tärkeä entsyymi niin kutsutussa fenyylipropanoidireitissä, jonka avulla kasvit muodostavat fenolisia (esim. flavonoidit ja ligniini) ja kumariinirakenteisia yhdisteitä. Fenyylialaniiniammoniakkilyaasin EC-numero on EC 4.3.1.24.[1][2][3]
Rakenne ja toimintamekanismi[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]
Fenyyliammoniakkialaniinilyaasi on yleensä rakenteeltaan neljästä alayksiköstä koostuva tetrameeri. Yleensä alayksiköt ovat samanlaisia molekyylimassaltaan 83 kDa olevia yksiköitä. Poikkeuksen muodostaa esimerkiksi vehnä, jolla on kaksi kooltaan 75 kDa ja kaksi 85 kDa olevaa alayksikköä. Entsyymi katalysoi kanelihapon reversiibeliä muodostumista fenyylialaniinista ja eräät ruohovartiset kasvit muodostavat myös p-kumaarihappoa tyrosiinista. Fenyylialaniiniammoniakkilyaasitetrameerissa on kaksi aktiivista kohtaa. Aktiivisessa kohdassa on muiden samaan ryhmään kuuluvien entsyymien atvoin poikkeuksellinen aminohappo dehydroalaniini. Se ei kuitenkaan ole liittynyt polypeptidiketjuun peptidisidoksella vaan imiininä eli Schiffin emäksenä. Entsyymi vaatii toimiakseen myös koentsyymikseen 3,5-dihydro-5-metyylidieeni-4H-imidatsol-4-onia.[1][2][3][4][5] Fenyylialaniiniammoniakkilyaasin aktiivisuus on erityisen korkea kukinnan ja hedelmien kypsymisen aikana sekä ympäristötekijöiden kuten voimakkaan UV-säteilyn tai taudinaiheuttajien vuoksi.[6][7]
Fenyylialaniiniammoniakkilyaasin mekanismi ei ole täysin tiedossa, mutta se todennäköisesti muistuttaa histidiiniammoniakkilyaasin mekanismia. Fenyylialaniinin aminoryhmä reagoi dehydroalaniinin kaksoissidoksen kanssa ja entsyymi katalysoi tämän jälkeen eliminaatioreaktiota, jossa muodostuu kanelihappoa ja ammoniakkia. Kanelihappo on entsyymin inhibiittori eli entsyymi on niin sanotusti feedback-inhiboitu.[1][2][4]
Fenyylialaniiniammoniakkilyaasia voidaan käyttää valmistettaessa bioteknisesti fenyylialaniinia kanelihaposta.[8] Entsyymin on rottakokeissa todettu olevan aktiivinen eräitä kasvaintyyppejä vastaan.[9]
Lähteet[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]
- ↑ a b c EC 4.3.1.24 - phenylalanine ammonia-lyase Brenda. Viitattu 13.5.2016. (englanniksi)
- ↑ a b c Thomas Scott,Eric Ian Mercer: Concise encyclopedia biochemistry and molecular biology, s. 498-499. Walter de Gruyter, 1997. ISBN 978-3110145359. (englanniksi)
- ↑ a b Daniel L. Purich, R. Donald Allison: The Enzyme Reference, s. 650. Academic Press, 2003. ISBN 9780080550817. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 13.5.2016). (englanniksi)
- ↑ a b Hans-Walter Heldt, Fiona Heldt: Plant biochemistry, s. 437. Academic Press, 2005. ISBN 978-0-12-088391-2. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 13.5.2016). (englanniksi)
- ↑ David Gang: The Biological Activity of Phytochemicals, s. 69-70. Springer, 2010. ISBN 978-1-4419-7299-6. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 13.5.2016). (englanniksi)
- ↑ W. Andrzej Sokalski: Molecular Materials with Specific Interactions - Modeling and Design, s. 385-386. Springer, 2007. ISBN 978-1-4020-5371-9. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 13.5.2016). (englanniksi)
- ↑ Ching T. Hou: Handbook of Industrial Biocatalysis, s. 28-4. CRC Press, 2005. ISBN 9781420027969. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 13.5.2016). (englanniksi)
- ↑ Karlheinz Drauz, Ian Grayson, Axel Kleemann, Hans-Peter Krimmer, Wolfgang Leuchtenberger & Christoph Weckbecker: Amino Acids, Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry, John Wiley & Sons, New York, 2007. Viitattu 13.5.2016
- ↑ Hiremagalur N. Jayaram, Gupreet S. Ahluwalia & David A. Cooney:Enzyme Applications, Therapeutic, Kirk-Othmer Encyclopedia of Chemical Technology, John Wiley & Sons, New York, 2000. Viitattu 13.5.2016