Hemi (kemia)

Wikipedia

Hemi tai hemiini^[1] kuuluu kelaatteihin ja sitä on ihmiselimistössä hemoproteiineissa. Hemoproteiineja ovat muun muassa hemoglobiini, myoglobiini ja elektroninsiirtoketjussa toimiva sytokromi. Hemin keskusatomina toimii Fe²⁺-ioni, joka sitoutuu neljällä sidoksella polyfunktionaaliseen ligandiin, jona toimii protoporfyriini IX. Rauta(II)-ioni muodostaa lisäksi kaksi sidosta hemoproteiinin polypeptidiketjujen aminohappojen sivuketjujen kanssa. Happimolekylin sitoutuessa hemiin, rauta-ionin yksi sidos peptidiin katkeaa ja muodostuu sidos hapen ja rauta-ionin välille. Kaikki rauta-ionin muodostamat sidokset hemissä ovat koordinaatiosidoksia.

Happea sitovissa hemoproteiineissa eli myoglobiinissa ja hemoglobiinissa keskusatomina toimivan raudan hapetusluku on aina kaksi. Sen sijaan sytokromien normaaliin toimintaan kuuluu raudan hapetusluvun vaihtelut +II:n ja +III: n välillä. Syanidi-ionin vaarallisuus perustuukin siihen, että se sitoutuu kolmiarvoiseen hemirautaan estäen näin sytokromia palautumasta pelkistyneseen muotoon ja siten keskeyttäen soluhengityksen.

Ihmisessä hemioxygenaasi-entsyymi hajottaa hemi-molekyylin ensin biliverdiiniksi joka edelleen hajotetaan entsymaattisesti bilirubiiniksi.

[muokkaa] Lähteet

Tämä biokemiaan liittyvä artikkeli on tynkä. Voit auttaa Wikipediaa laajentamalla artikkelia.