Ero sivun ”Glykoproteiini” versioiden välillä

Wikipediasta
Siirry navigaatioon Siirry hakuun
[arvioimaton versio][arvioimaton versio]
Poistettu sisältö Lisätty sisältö
SieBot (keskustelu | muokkaukset)
p Botti lisäsi: da:Glykoprotein muokkasi: pl:Glikoproteiny
Rivi 72: Rivi 72:
[[Luokka:Proteiinit]]
[[Luokka:Proteiinit]]


[[da:Glykoprotein]]
[[de:Glykoproteine]]
[[de:Glykoproteine]]
[[en:Glycoprotein]]
[[en:Glycoprotein]]
Rivi 81: Rivi 82:
[[nl:Glycoproteïne]]
[[nl:Glycoproteïne]]
[[ja:糖タンパク質]]
[[ja:糖タンパク質]]
[[pl:Glikoproteina]]
[[pl:Glikoproteiny]]
[[pt:Glicoproteína]]
[[pt:Glicoproteína]]
[[ru:Гликопротеины]]
[[ru:Гликопротеины]]

Versio 18. toukokuuta 2007 kello 17.57

Kahdeksan yleisintä glykoproteiinien monosakkaridia
Glukoosi, galaktoosi, ksyloosi, N-asetyyliglukosamiini, N-asetyyligalaktosamiini, fukoosi, N-asetyylineuramiinihappo ja mannoosi.

Glykoproteiini on proteiini, johon on liittynyt hiilihydraattiryhmä tai -ryhmiä. Proteiiniin liittyneitä hiilihydraatteja kutsutaan glykaaneiksi. Glykoproteiinit kuuluvat proteoglykaanien ja glykolipidien ohella glykokonjugaatteihin.

Glykoproteiinien esiintyminen

Glykoproteiineja esiintyy suurimmalla osalla organismeista, bakteereista ihmiseen. Myös monet virukset sisältävät glykoproteiineja. Monet sekalaisia tehtäviä suorittavat proteiinit ovat glykosyloituneita. Esimerkiksi tietyt hormonit, jotkut veriryhmätekijät ja melkein kaikki plasman proteiinit albumiinia lukuun ottamatta ovat glykoproteiineja. Solukalvolla kalvon glykoproteiinien hiilihydraattiketjut muodostavat solun uloimman osan eli glykokalyksin. Solukalvon glykoproteiinin tarkoituksena on tunnistaa soluun saapuvia komponentteja ja samalla suojata solua. Hiilihydraatin osuus glykoproteiinin massasta vaihtelee 1–85 %.

Glykoproteiinien tehtäviä

Rakenteelliset molekyylit

Liukuaineet ja suojaavat tekijät

Kuljetusmolekyylit

Immunologiset molekyylit

Hormonit

Entsyymit

Solun kiinnittyminen ja tunnistuskohdat

Antarktisten kalojen jäätymistä estävät molekyylit

Lektiinit

Glykaanin rakenne

Hiilihydraattiketjut kiinnittyvät proteiiniin O- tai N-glykosidisilla sidoksilla. Glykoproteiinit voidaan jakaa neljään pääluokkaan polypeptidiketjun ja glykaanin välisen sidoksen perusteella: 1) Glykoproteiinit, joissa seriini- tai treoniiniaminohappotähteen hydroksyyliryhmä muodostaa O-glykosidisidoksen N-asetyyligalaktosamiinin kanssa. 2) Proteoglykaanit, joissa esiintyy seriinin ja ksyloosin välinen O-glykosidisidos. 3) Kollageenit, joissa esiintyy hydroksilysiinin ja galaktoosin välinen O-glykosidisidos. 4) Glykoproteiinit, joissa asparagiinin amidiryhmä muodostaa N-glykosidisidoksen N-asetyyliglukosamiinin kanssa. Luokkien 1-3 hiilihydraattiosia kutsutaan O-glykaaneiksi ja luokan 4 N-glykaaneiksi.

Joissakin glykoproteiineissa on sekä O- että N-glykosidisidoksilla kiinnittyneitä glykaaneita. Yhdessä glykoproteiinissa voi olla kiinnittyneenä yhdestä useisiin kymmeniin hiilihydraattiosaa, joiden pituus voi vaihdella muutamasta monosakkariditähteestä paljon laajempiin. Yleisimmät glykaaneissa esiintyvät monosakkaridit ovat glukoosi, galaktoosi, ksyloosi, N-asetyyliglukosamiini, N-asetyyligalaktosamiini, fukoosi, N-asetyylineuramiinihappo ja mannoosi. Galaktoosi, glukoosi ja mannoosi ovat heksooseja, N-asetyylineuramiinihappo on tyypiltään siaalihappo ja sitä tavataan usein glykaaniketjun hännässä, fukoosi on deoksiheksoosi, N-asetyyliglukosamiini ja N-asetyyligalaktosamiini ovat aminoheksooseja.

Katso myös

Lähteet

  • Murray R K et al.Harper’s Biochemistry, 23rd Edition. Chapter 56: Glycoproteins. Appleton & Lange, 1993. ISBN 0-8385-3562-3.

Aiheesta muualla