Ero sivun ”Kollageeni” versioiden välillä

Wikipediasta
Siirry navigaatioon Siirry hakuun
[katsottu versio][arvioimaton versio]
Poistettu sisältö Lisätty sisältö
Rivi 61: Rivi 61:


==Teollinen käyttö==
==Teollinen käyttö==
Pilkkomalla osittain tropokollageenisäikeiden väliset sidokset kollageenista voidaan teollisesti valmistaa [[gelatiini]]a. Gelatiinin tavanomaisin käyttötarkoitus on elintarviketeollisuudessa hyydykkeenä tai rakennekomponenttina. Elintarviketeollisuuden lisäksi gelatiinia käytetään myös kosmetiikkatuotteissa ja osin myös lääketieteessä. Kollageenin ja gelatiinin käytön suosio on kuitenkin ollut vähenemään päin, sillä valtaosa teollisesti käytetystä kollageenista on peräisin naudoista, ja [[prioni]]tautien pelko on kääntänyt yleisen mielipiteen sen käyttöä vastaan tartuntariskin vuoksi. Tämän suhteellisen epätodennäköisen riskitekijän lisäksi kollageenivalmisteiden käyttöä esimerkiksi kosmetiikassa on rajoittanut allergisten reaktioiden ilmeneminen osalla käyttäjistä.
Pilkkomalla osittain tropokollageenisäikeiden väliset sidokset kollageenista voidaan teollisesti valmistaa [[gelatiini]]a. Gelatiinin tavanomaisin käyttötarkoitus on elintarviketeollisuudessa ravintolisänä, hyydykkeenä tai rakennekomponenttina. Elintarviketeollisuuden lisäksi gelatiinia käytetään myös kosmetiikkatuotteissa ja osin myös lääketieteessä. Kollageenin (kollageenihydrolysaatin) käytön suosio on vähitellen ollut kasvussa.


==Lähteet==
==Lähteet==

Versio 3. joulukuuta 2014 kello 09.25

Tropokollageenin rakenne

Kollageeni on tukikudoksen yleisin säiemäinen proteiini.[1] Kollageenia esiintyy muun muassa luussa, rustossa, jänteissä, ihossa sekä elinten ympärillä.[1] Noin 40 % elimistön proteiinien kokonaismassasta on kollageenia.[2] Suuren vetolujuutensa ansiosta kollageeni antaa kudoksille mekaanista kestävyyttä. Sana kollageeni on peräisin kreikasta, ja tarkoittaa liimaamuodostavaa.

Kollageenit ovat elimistön yleisimpiä proteiineja ja tärkeitä solun ulkoisen aineen rakenneosia, jotka antavat tukea ja lujuutta kudoksille. Kollageenit muodostavat kolmoiskierteisiä rakenteita, joiden erityispiirteenä ovat muokatut lysiini-aminohapot.

Biologinen merkitys

Kollageenisäikeet syntyvät tukikudossolujen, pääosin fibroblastien tuottaessa prokollageenia, kollageenin esiastetta. Solut erittävät prokollageenin solunulkoiseen tilaan yhdessä sitä muokkaavan entsyymin kanssa. Solunulkoisessa tilassa entsyymi pilkkoo prokollageenin edelleen tropokollageeniksi. Vierekkäin asettuneilla tropokollageenisäikeillä on luontainen taipumus kietoutua toistensa ympärille muodostaen kovalenttisia sidoksia säikeiden välille. Tuloksena on valmis kollageenisyy, joka koostuu kolmesta tropokollageenisäikeestä.

Kollageenistä tunnetaan 28 aminohappojärjestykseltään toisistaan hieman poikkeavaa alatyyppiä, jotka esiintyvät kullekin alatyypille ominaisissa rakenteissa ja kudoksissa. Määrällisesti eniten on tyypin I kollageenia; sitä on erityisesti luussa, mutta myös muun muassa jänteissä, nivelsiteissä ja ihon verinahassa. Tyypin II kollageenia esiintyy runsaiten rustossa, kun taas kollageeni tyyppiä III (retikuliini- eli verkkosäikeitä) esiintyy etenkin rasvakudoksessa.

Kollageeniin liittyviä sairauksia

Keripukki oli 1700-luvulle asti yleinen sairaus, joka syntyy C-vitamiinin puutteesta. Eräs syy C-vitamiinin tärkeydelle terveyden ylläpidossa on siinä, että sitä tarvitaan kollageenin synteesiin elimistössä. Valtaosa keripukille tunnusomaisista oireista syntyykin kollageenisynteesin häiriintymisestä. Oireisiin kuuluvat muun muassa ihon ja limakalvojen heikko kunto, herkkyys mustelmien synnylle, haavojen puutteellinen paraneminen sekä verenvuototaipumus. Keripukki on varsinkin länsimaissa kadonnut lähes kokonaan, mutta lievemmät C-vitamiinin puutostilat voivat kuitenkin ilmetä ihon ja limakalvojen heikentyneenä kuntona. Systeeminen lupus erythematosus (SLE) on autoimmuunisairaus, jossa elimistön puolustusjärjestelmä synnyttää immunologisen vasteen kollageenia kohtaan. Kyseessä on melko harvinainen mutta varsin vaikeasti hoidettavissa oleva sairaus.

Kemiallinen koostumus

Kollageeni muodostuu kolmois-helix-kierteestä, joka koostuu tyypillisesti kahdesta identtisestä ketjusta (α1) ja lisäketjusta- joka eroaa hieman kemiallisella koostumuksellaan (α2).[3] Kollageenin aminohappokoostumus on tyypillinen proteiineille, erityisesti sen korkea Hydroksiproliini-pitoisuus. Keskimääräinen aminohappokoostumus kalan ja nisäkkään iholle on esitetty alla taulukossa.[3]


Aminohappo Nisäkkään ihossa (Residues/1000) Kalan ihossa (Residues/1000) Huom.
Asp 47 47
Hyp 95 67 stabiloi kollageenin kolmoiskierrekonformaatiota, mikä johtuu hydroksyyliryhmän elektronegatiivisesta, elektroneja puoleensa vetävästä, happiatomista.
Thr 19 26
Ser 36 46
Glu 74 76
Pro 126 108
Gly 329 339
Ala 109 114
Val 22 21 Sirppisoluanemiassa hydrofobinen valiini korvaa hydrofiilisen glutamiinihapon, minkä takia hemoglobiini ei laskostu kunnolla.
Met 6 13
Ile 11 11
Leu 24 23
Tyr 3 3
Phe 13 14
Hyl 6 8
Lys 29 26
His 5 7 isoelektrinen piste on 7,60, minkä takia lieväkin happamuus muuttaa histidiinin varauksen neutraalista positiiviseksi.
Arg 49 52

Teollinen käyttö

Pilkkomalla osittain tropokollageenisäikeiden väliset sidokset kollageenista voidaan teollisesti valmistaa gelatiinia. Gelatiinin tavanomaisin käyttötarkoitus on elintarviketeollisuudessa ravintolisänä, hyydykkeenä tai rakennekomponenttina. Elintarviketeollisuuden lisäksi gelatiinia käytetään myös kosmetiikkatuotteissa ja osin myös lääketieteessä. Kollageenin (kollageenihydrolysaatin) käytön suosio on vähitellen ollut kasvussa.

Lähteet

  1. a b Turunen, Seppo: Biologia: Ihminen, s. 181. 5.–7. painos. WSOY, 2007. ISBN 978-951-0-29701-8.
  2. Campbell, Reece: Biology, p. 120. Pearson Education, 2008. ISBN 978-0-321-53616-7
  3. a b Szpak, Paul (2011). "Fish bone chemistry and ultrastructure: implications for taphonomy and stable isotope analysis". Journal of Archaeological Science 38 (12): 3358–3372. doi:10.1016/j.jas.2011.07.022.