Lektiini
Lektiinit ovat hiilihydraatteja spesifisesti ja reversibeelisti sitovia proteiineja, jotka eivät ole vasta-aineita tai entsyymeitä. Spesifisyys tarkoittaa sitä, että lektiinit sitoutuvat yleensä vain tiettyihin hiilihydraatteihin. Reversibeeli sitoutuminen tarkoittaa, että sidos voi rikkoutua. Lektiinit voivat olla myös entsyymeitä, mutta niillä on kaikista entsyymeistä löytyvän aktiivisen kohdan lisäksi yksi tai useampi hiilihydraatteja spesifisesti sitova kohta.[1] Lektiineitä on monia ja niitä on laajalti luonnossa, muun muassa eläimissä, kasveissa, sienissä, bakteereissa ja viruksissa.[2] Lektiini on yleispätevä termi, mutta niitä saatetaan kutsua täsmentävästi niiden toiminnosta ja alkuperästä riippuen nimin agglutiniini, hemagglutiniini ja fytohemagglutiniini.[1]
Risiini on ensimmäinen löydetty lektiini. Peter Hermann Stillmark löysi sen ja julkaisi tuloksensa vuonna 1888 Tarton yliopistossa kirjoittamassaan väitöskirjassa.[3]
Luokittelu[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]
Lektiineitä luokitellaan niiden alkuperän perusteella esimerkiksi kasvilektiineiksi. Niitä jaotellaan myös niiden sitomien hiilihydraattien perusteella esimerkiksi fruktoosia sitoviksi lektiineiksi. Niitä luokitellaan myös proteiinirakenteen perusteella kymmeniin eri ryhmiin. Esimerkiksi R-lektiineiksi luetaan risiini, abriini ja muut näiden kanssa rakenteellisesti samankaltaiset lektiinit.[2] Risiini on myös esimerkki lektiinistä, joka on lisäksi entsyymi. Lektiineitä luokitellaan myös niiden toimintojen perusteella. Soluja yhteen sitovia lektiineitä kutsutaan joskus nimellä agglutiniini. Jos ne sitovat punasoluja yhteen, niitä saatetaan kutsua nimellä hemagglutiniini ja jos ne ovat lisäksi kasviperäisiä, niitä saatetaan kutsua nimellä fytohemagglutiniini.[1]
Toiminto ja esimerkkejä[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]
Lektiineitä on periaatteessa kaikissa eliöissä. Siksi lektiineillä on lukematon määrä biologisia toimintoja, joita ei ole mahdollista luetella tyhjentävästi. Lektiinien avulla solut esimerkiksi tunnistavat toisiaan, viestivät keskenään ja kiinnittyvät toisiinsa. Eräs esimerkki tällaisista lektiineistä ovat selektiinit. Lektiinit myös ohjaavat vastavalmistettuja proteiineja oikeisiin kohtiin solun sisällä. Lektiinit lisäksi vaikuttavat proteiinien poistumiseen elimistössä riippuen proteiinien sisältämistä hiilihydraattiketjuista. Esimerkiksi ihmisillä luteinisoiva hormoni ja tyreotropiini päätyvät niissä kiinni olevien hiilihydraattien takia verenkierrosta lopulta maksasoluihin tuhottavaksi maksasolujen lektiineihin kuuluvien reseptorien kautta. Kasveissa lektiinit toimivat muun muassa hyönteisiltä ja muilta eliöiltä suojaavina karkotteina. Laboratorioissa lektiineitä käytetään glykaanien ja glykoproteiinien tunnistukseen ja erotteluun.[4]
Esimerkkejä lektiineistä, jotka ovat
- kasviperäisiä, ovat konkanavaliini A, risiini ja vehnänalkion agglutiniini (WGA).[4]
- eläinperäisistä, ovat galektiini-1, mannoosia sitova proteiini A (MBP-A),[4] C-reaktiivinen proteiini, seerumin amyloidi-P-komponentti, CD22, CD33, CD44, myeliiniin liittyvä glykoproteiini, ubikitiiniligaasi, fikoliinit, malektiini, kalneksiini ja kalretikuliini.[2]
- virusperäisistä, ovat influenssaviruksen hemagglutiniini,[4] hinkuyskäviruksen hemagglutiniini ja VP1-kapsidiproteiini.[2]
- bakteeriperäisistä, ovat enterotoksiini B, koleratoksiini (B-alayksikkö), tetanospasmiini, botuliinit ja pertussistoksiini.[2]
Myrkyllisyys[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]
Lektiineistä pääosa ei ole myrkyllisiä ja vain harvat niistä ovat tappavia, kuten risiini ja abriini.[1] Jotkin ovat vähemmän myrkyllisiä, kuten kidneypavuissa olevat lektiinit. Syötäessä raakoja tai puoliraakoja kidneypapuja, niiden lektiinit voivat aiheuttaa 1–3 tunnin kuluttua pahoinvointia, oksentelua ja myöhemmin ripulia. Oireet paranevat kuitenkin nopeasti eivätkä yleensä vaadi hoitoa.[5]
Myrkylliset lektiinit voidaan poistaa ruuista tai muista materiaaleista eri tavoin. Myrkylliset lektiinit denaturoituvat eli poistuvat kidneypavuista kuumennettaessa niitä kyllin pitkään ja korkeassa lämpötilassa (vähintään 90 °C). Liian matala lämpötila, kuten 80 °C, ei riitä lektiinien poistoon. Myös tölkityksen olosuhteet poistavat papujen myrkyllisyyden.[5] Taas risiiniöljyn kohdalla siitä poistetaan tappava risiini valmistuksen yhteydessä useimmiten kylmäpuristuksella. Siksi risiiniöljyä voidaan käyttää muun muassa lääkkeissä, kosmetiikassa ja laksatiivina ilman myrkytysriskiä.[3]
Nimen alkuperä[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]
Nimen lektiini keksivät W. C. Boyd ja E. Shapleigh vuonna 1954. Sana tulee latinan verbistä legere, "valita", joka viittaa tuolloin tutkittujen lektiinien kykyyn sitoutua valikoivasti vain tietyn veriryhmän punasoluihin. Lektiineistä jotkin toimivat samoin kuin vasta-aineet keskenään epäsopivien veriryhmien välisissä hyljintareaktioissa. Termillä "lektiini" pyrittiin tekemään ero sisäsyntyisten vasta-aineiden välille ja muunlaisten ulkosyntyisten proteiinien eli lektiinien välille.[6][7]
Lähteet[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]
- ↑ a b c d E Van Damme et al: Plant lectins: a composite of several distinct families of structurally and evolutionary related proteins with diverse biological roles. Critical Reviews in Plant Sciences, 1998, 17. vsk, nro 6, s. 575–692. doi:10.1080/07352689891304276. ISSN 0735-2689. Artikkelin verkkoversio.
- ↑ a b c d e Z Fujimoto, H Tateno, J Hirabayashi: Lectin structures: classification based on the 3-D structures. Methods in Molecular Biology, 2014, 1200. vsk, s. 579–606. PubMed:25117265. doi:10.1007/978-1-4939-1292-6_46. ISSN 1940-6029. Artikkelin verkkoversio.
- ↑ a b Ricin (from Ricinus communis) as undesirable substances in animal feed - Scientific Opinion of the Panel on Contaminants in the Food Chain. EFSA Journal, 2008, 6. vsk, nro 9, s. 726. doi:10.2903/j.efsa.2008.726. ISSN 1831-4732. Artikkelin verkkoversio. (Arkistoitu – Internet Archive)
- ↑ a b c d DL Nelson et al: Lehninger principles of biochemistry, s. 258–259. 5. painos. W.H. Freeman, 2008. ISBN 9780716771081.
- ↑ a b JC Rodhouse et al: Red kidney bean poisoning in the UK: an analysis of 50 suspected incidents between 1976 and 1989. Epidemiology and Infection, 1990, 105. vsk, nro 3, s. 485–491. PubMed:2249712. ISSN 0950-2688. Artikkelin verkkoversio.
- ↑ WC Boyd, E Shapleigh: Specific precipitating activity of plant agglutinins (lectins). Science, 1954, 119. vsk, nro 3091, s. 419. PubMed:17842730. doi:10.1126/science.119.3091.419. ISSN 0036-8075. Artikkelin verkkoversio.
- ↑ N Sharon, H Lis: History of lectins: from hemagglutinins to biological recognition molecules. Glycobiology, 2004, 14. vsk, nro 11, s. 53R–62R. PubMed:15229195. doi:10.1093/glycob/cwh122. ISSN 0959-6658. Artikkelin verkkoversio.