Ubikitiini

Wikipedia
Loikkaa: valikkoon, hakuun
Ihmisen ubikitiiniproteiinin sekundäärirakenne. Lysiini-sivuketjut oranssilla.

Ubikitiini (latinasta ubique, "kaikkialla") on pieni säätelyproteiini, jota löytyy lähes kaikista kudoksista eukaryooteista[1]. Ubikitiinin lisääminen proteiiniin ohjaa sen proteasomiin hajoitettavaksi[2]. Aaron Ciechanover, Avram Hershko ja Irwin Rose saivat Nobelin kemianpalkinto vuonna 2004 ubikitiinin löytämisestä[3]. Ubikitiini tunnistettiin ensimmäisen kerran jo vuonna 1975[1]

Ubikitinaatio[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Ubikitiinin liittämiseen eli ubikitinaatioon osallistuu kolme entsyymiä, E1, E2 ja E3. Ubikitiinejä voidaan liittää useita peräkkäin samaan proteiiniin. Entsyymi E1 aktivoi ubikitiinin niin, että E2 pystyy siirtämään sen E3-ubikitiiniligaasille, joka kykenee liittämään ubikitiinin kohdeproteiiniin. [2]

Ubiquitylation.svg

Lähteet[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

  1. a b The Nobel Prize in Chemistry 2004 - Popular information Nobelprize.org. Viitattu 16.5.2012. (englanniksi)
  2. a b Jyrki Heino, Matti VuentoSolubiologia, s. 173. 2. uudistettu painos. WSOY, 2004. ISBN 951-0-28955-8. (suomeksi)
  3. The Nobel Prize in Chemistry 2004 Nobelprize.org. Viitattu 16.5.2012. (englanniksi)

Aiheesta muualla[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Tämä biologiaan liittyvä artikkeli on tynkä. Voit auttaa Wikipediaa laajentamalla artikkelia.