ATP-syntaasi

Wikipedia
Loikkaa: valikkoon, hakuun
ATP-syntaasi eli FoF1-ATPaasi.

ATP-syntaasi on nimitys solujen energiantuotannosta vastaavalle entsyymille. ATP-syntaasi syntetisoi adenosiinitrifosfaattia (ATP) adenosiinidifosfaatista (ADP) ja epäorgaanisesta fosfaatista (Pi) energialla, joka kertyy protonien (H+) siirtyessä solukalvon läpi (ks. kalvopotentiaali). Myös termejä FoF1-ATP-syntaasi ja FoF1-ATPaasi käytetään. [1]

ATP:n synteesi on biologisessa maailmassa yleisin kemiallinen reaktio, ja ATP-syntaasi yksi yleisimmistä proteiineista maailmassa. E. coli -bakteereilla, kasveilla ja nisäkkäillä tämä entsyymi on yksi vähiten evoluutiossa muuntuneista, säilyttäen yli 60% β-yksikön aminohappoketjuista.[1]

Sijainti[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Bakteereilla ATP-syntaasi sijaitsee niiden solukalvolla, kun monisoluisilla eläimillä se sijaitsee mitokondrioiden sisäkalvolla, ja kasveilla viherhiukkasen tylakoidien sisäkalvolla.[2]

Rakenne[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Bakteerien ja aitotumaisten ATP-syntaasi eroavat jonkin verran toisistaan. ATP-syntaasi sisältää solukalvon tai mitokondrion sisäkalvon pinnalla olevan Fo-kompleksin, ja solun tai mitokondrion matriksin sisällä sijaitsevan pyörivän[3] F1-reaktiokeskuksen.

ATP-syntaasissa tapahtuu pyörivää liikettä katalyysin osana, eikä tunneta muuta vastaavanlaista entsyymiä – se muistuttaa rakenteellisesti jonkin verran sähkömoottoria. ATP:n hydrolyysissä suurin pyörimisnopeus voi olla noin 100 kierrosta sekunnissa.[1]

ATP-syntaasin voidaan katsoa sisältävän kaksi moottoria. Protonitoiminen Fo-moottori syntetisoi ATP:tä kalvopotentiaalin energialla. ATP-toiminen F1-moottori, joka toimii vastakkaiseen suuntaan, kuljettaa protoneita solun ulkopuolelle energialla joka vapautuu ATP:n hajotessa ADP:ksi ja fosfaatiksi (Pi).[1]

Fo[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Fo (”äf oo”) koostuu bakteereilla kolmesta kalvoproteiiniryhmästä: viidestä Foa-proteiinista, yhdestä Fob-proteiinista ja kahdesta Foc-proteiinista. Viherhiukkasten Fo on samankaltainen kahdentyyppistä Fob-variaatiota lukuun ottamatta. Mitokondrioiden ATP-syntaasissa on lisäksi ainakin kuusi muuta avustavaa proteiiniryhmää.[1]

F1[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

F1 koostuu mitokondrioissa alfa-beeta -proteiineistä (F1α ja F1β), jotka ovat kiinnittyneet epsilon-proteiiniin (F1γ), joka toimii eräänlaisena akselina Foc kokonaisuuden varassa. F1(αβ)nγ pyörii ATP:n synteesin aikana vastapäivään. Delta-proteiini (F1δ) kiinnittyy Fob -proteiinin päähän ikään kuin staattoriksi.[1]

Historia[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

ATP-syntaasin rakenteen tutkimus alkoi 1960 Efraim Rackerin tutkimustyön myötä. Nobelisti Peter D. Mitchellin (1961), Andre Jagendorfin (1966) ja Yasue Kagawan (1971) tutkimustyö johti ymmärrykseen ATP-syntaasin toiminnasta kalvopotentiaalin energialla. Nobelisti Paul D. Boyer esitti 1977 hypoteesit pyörivästä liikkeestä ja alayksiköiden vuorottaisesta toiminnasta. Yli vuosikymmen myöhemmin nobelisti John E. Walker (1994) ja Duncan (1995) tarkensivat kuvaa, ja lopulta Masasuke Yoshidan (1997) elektronimikroskooppikuvat F1-osioon liitetystä ATP:n voimalla pyörivästä aktiinifilamentistä osoittivat pyörivää liikettä tapahtuvan.[1]

Katso myös[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Aiheesta muualla[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Lähteet[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

  • Pentti Tapana, Elävä solu, Gaudeamus 2010, Gaudeamus Helsinki University Press 2010, Painopaikka Tallinna Raamatturûkikoda 2010, ISBN 978-952-495-154-8, www.gaudeamus.fi

Viitteet[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

  1. a b c d e f g Masasuke Yoshida, Eiro Muneyuki and Toru Hisabori: Atp Synthase — A Marvellous Rotary Engine Of The Cell. Nature Reviews, Molecular Cell Biology, September 2001, nro Volume 2, s. 669-677. Macmillan Magazines Ltd. http://dipbsf.uninsubria.it/dbsf/seminars/fotosint/yoshida.pdf (pdf) Viitattu 20.4.2010. (englanniksi)
  2. Antony Crofts, University of Illinois at Urbana-Champaign: Biophysics 345, Lecture 10: ATP synthase (html) Viitattu 21.4.2010. (englanniksi)
  3. Tapana 2010, s 164-165